La aspartato transaminasa ( AST ) o aspartato aminotransferasa , también conocida como AspAT / ASAT / AAT o transaminasa glutámico oxalacética ( sérica ) ( GOT , SGOT ), es una enzima transaminasa dependiente de piridoxal fosfato (PLP) ( EC 2.6.1.1 ) que fue primero descrita por Arthur Karmen y colegas en 1954. [1] [2] [3] La AST cataliza la transferencia reversible de un grupo α-amino entre aspartato y glutamato y, como tal, es una enzima importante en el metabolismo de los aminoácidos. La AST se encuentra en el hígado , el corazón , el músculo esquelético , los riñones , el cerebro , los glóbulos rojos y la vesícula biliar. El nivel sérico de AST, el nivel sérico de ALT ( alanina transaminasa ) y su relación ( relación AST/ALT ) se miden comúnmente clínicamente como biomarcadores de la salud del hígado. Las pruebas son parte de los paneles de sangre .
La vida media de la AST total en la circulación se aproxima a 17 horas y, en promedio, a 87 horas para la AST mitocondrial . [4] La aminotransferasa es eliminada por las células sinusoidales del hígado. [4]
La aspartato transaminasa cataliza la interconversión de aspartato y α-cetoglutarato en oxaloacetato y glutamato .
Como transaminasa prototípica, la AST se basa en la PLP (vitamina B6) como cofactor para transferir el grupo amino del aspartato o glutamato al cetoácido correspondiente . En el proceso, el cofactor se desplaza entre PLP y la forma de fosfato de piridoxamina (PMP). [5] La transferencia de grupos amino catalizada por esta enzima es crucial tanto en la degradación como en la biosíntesis de aminoácidos. En la degradación de aminoácidos, tras la conversión de α-cetoglutarato en glutamato, el glutamato sufre posteriormente una desaminación oxidativa para formar iones de amonio , que se excretan como urea . En la reacción inversa, el aspartato se puede sintetizar a partir de oxalacetato, que es un intermediario clave en el ciclo del ácido cítrico . [6]
Se cree que estas isoenzimas evolucionaron a partir de una AST ancestral común mediante duplicación de genes y comparten una homología de secuencia de aproximadamente el 45%. [7]
También se ha encontrado AST en varios microorganismos, incluidos E. coli , H. mediterranei , [8] y T. thermophilus . [9] En E. coli , la enzima está codificada por el gen aspC y también se ha demostrado que exhibe la actividad de una transaminasa de aminoácidos aromáticos ( EC 2.6.1.57 ). [10]