La ovotransferrina ( conalbúmina ) es una glicoproteína de la albúmina de clara de huevo . [1] La clara de huevo está compuesta de múltiples proteínas , de las cuales la ovotransferrina es la más confiable frente al calor. Tiene un peso molecular de 76.000 daltons y contiene alrededor de 700 aminoácidos . [2] La ovotransferrina constituye aproximadamente el 13% de la albúmina del huevo (en contraste con la ovoalbúmina , que comprende el 54%). [3] Como miembro de la familia de la transferrina y las metaloproteinasas , se ha descubierto que la ovotransferrina produce proteínas de choque térmico .[4] Cuando estas proteínas de choque térmico se inducen en la piel, brindan protección contra el estrés por frío y otros estreses ambientales.
Estructura
La ovotransferrina se pliega de una manera que forma dos lóbulos (terminales N y C) y cada lóbulo consta de un sitio de unión . Luego, cada lóbulo se divide en dos dominios de 160 residuos de aminoácidos . Su estructura también consta de quince reticulaciones disulfuro y ningún grupo sulfhidrilo libre . Los grupos disulfuro estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas. Las transferrinas son proteínas de unión a hierro y reactantes de fase aguda del suero animal. [2] Tiene un logaritmo de unión de 15 a un pH de 7 o superior, lo que significa que la capacidad de unión de hierro de la ovotransferrina disminuyó rápidamente a un pH inferior a 6. Esta familia también es conocida por su papel en la maduración celular al transportar nutrientes esenciales para los embriones en desarrollo . [4] La ovotransferrina funciona como un agente antimicrobiano y transporta hierro al embrión en desarrollo. Debido a que se unen al hierro, esto dificulta que las bacterias dañinas estén nutricionalmente satisfechas con ellos, por lo que actúa como un antimicrobiano.
La secuencia primaria de ovotransferrina es similar a la de muchas transferrinas séricas que se encuentran en otras especies. Recientemente, los científicos han descubierto una transferrina del suero sanguíneo en humanos, que se une al hierro como la ovotransferrina y que muestra un 50% de homología con la ovotransferrina, es decir, tienen una composición de aminoácidos y un contenido de carbohidratos similares . En el lóbulo C, el suero humano tiene dos N-glicanos, mientras que la ovotransferrina de gallina tiene un solo N-glicano. [4] En consecuencia, estructuralmente esta proteína se diferencia de su contraparte sérica debido a su patrón de glicosilación . Se dice que estas proteínas están glicosiladas porque tienen carbohidratos unidos a ellas. La glicosilación es la modificación covalente más común (formación de enlaces químicos) que ocurre en los organismos vivos. Este proceso está determinado por la estructura de la estructura de la proteína y el sitio de unión de los carbohidratos.
Además, la ovotransferrina se glicosila por el enlace N al aminoácido conocido como asparagina , lo que significa que el glicano , la cadena de carbohidratos, está unido al nitrógeno del aminoácido. La asparagina, que se encuentra abundantemente en los espárragos (de ahí su nombre), es uno de los veinte aminoácidos más comunes y fue el primer aminoácido que se aisló. Si bien la ovotransferrina se identifica con su familia, existen dos tipos de proteínas de ovotransferrina: apo y holo. La apo-ovotransferrina está privada de hierro y la holo-ovotransferrina está saturada de hierro. [4] Debido a que la apo-ovotransferrina carece de hierro, se destruye fácilmente mediante tratamientos físicos y químicos.
Biológicamente, la conalbúmina aísla y secuestra contaminantes metálicos en la clara de huevo. [5]
Ver también
Referencias
- ^ "Ingredientes nutracéuticos de Fordras SA, alimentos funcionales, API farmacéutica y medios de cultivo: ovotransferrina" . www.fordras.com . Archivado desde el original el 26 de julio de 2017 . Consultado el 19 de julio de 2017 . CS1 maint: parámetro desalentado ( enlace )
- ^ a b "Ovotransferrina" . Archivado desde el original el 28 de junio de 2013 . Consultado el 19 de julio de 2017 . CS1 maint: parámetro desalentado ( enlace )
- ^ Wu, Jianping; Acero-Lopez, Alexandra (2012). "Ovotransferrina: estructura, bioactividades y preparación". Food Research International . 46 (2): 480–487. doi : 10.1016 / j.foodres.2011.07.012 .
- ^ a b c d "Fordras SA Ingredientes Nutracéuticos, Alimentos Funcionales, API Farmacéutica y Medios de Cultivo: Ovotransferrina" . www.fordras.com . Archivado desde el original el 26 de julio de 2017. CS1 maint: parámetro desalentado ( enlace )
- ^ "Conalbúmina" . salud estable . Archivado desde el original el 16 de julio de 2011.
enlaces externos
- Conalbúmina en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .