El disulfuro de glutatión ( GSSG ) es un disulfuro derivado de dos moléculas de glutatión . [1]
Nombres | |
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Nombre IUPAC preferido (2 S , 2 ' S ) -5,5' - (disulfanodiilbis {(2 R ) -3 - [(carboximetil) amino] -3-oxopropano-1,2-diilo}) bis (2-amino-5- ácido oxopentanoico) | |
Identificadores | |
Modelo 3D ( JSmol ) | |
Abreviaturas | GSSG |
CHEMBL | |
ChemSpider | |
Tarjeta de información ECHA | 100.043.777 |
PubChem CID | |
UNII | |
Tablero CompTox ( EPA ) | |
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Propiedades | |
C 20 H 32 N 6 O 12 S 2 | |
Masa molar | 612,63 g · mol −1 |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
verificar ( ¿qué es ?) | |
Referencias de Infobox | |
En las células vivas, el disulfuro de glutatión se reduce a dos moléculas de glutatión con equivalentes reductores de la coenzima NADPH . Esta reacción es catalizada por la enzima glutatión reductasa . [2]
Las enzimas antioxidantes, como las glutatión peroxidasas y las peroxiredoxinas , generan glutatión disulfuro durante la reducción de peróxidos como el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) y los hidroperóxidos orgánicos (ROOH): [3]
- 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H 2 O
Otras enzimas, como las glutaredoxinas , generan disulfuro de glutatión a través del intercambio de disulfuro de tiol con enlaces disulfuro de proteína u otros compuestos de baja masa molecular, como disulfuro de coenzima A o ácido deshidroascórbico . [4]
- 2 GSH + RSSR → GSSG + 2 RSH
La relación GSH: GSSG es, por tanto, un importante bioindicador de la salud celular, y una relación más alta significa menos estrés oxidativo en el organismo. Una proporción más baja puede incluso ser indicativa de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Parkinson (EP) y la enfermedad de Alzheimer . [5]
Neuromodulador
Se ha encontrado que GSSG, junto con glutatión y S -nitrosoglutatión (GSNO), se unen al sitio de reconocimiento de glutamato de los receptores NMDA y AMPA (a través de sus restos γ-glutamilo) y pueden ser neuromoduladores endógenos . [6] [7] En concentraciones milimolares , también pueden modular el estado redox del complejo del receptor NMDA. [7]
Ver también
- Ciclo glutatión-ascorbato
- Antioxidante
Referencias
- ^ Meister A, Anderson ME (1983). "Glutatión". Revisión anual de bioquímica . 52 : 711–60. doi : 10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431 . PMID 6137189 .
- ^ Deneke SM, Fanburg BL (1989). "Regulación del glutatión celular" . La Revista Estadounidense de Fisiología . 257 (4 Pt 1): L163–73. doi : 10.1152 / ajplung.1989.257.4.L163 . PMID 2572174 .
- ^ Meister A (1988). "Metabolismo del glutatión y su modificación selectiva" . La revista de química biológica . 263 (33): 17205–8. PMID 3053703 .
- ^ Holmgren A, Johansson C, Berndt C, Lönn ME, Hudemann C, Lillig CH (diciembre de 2005). "Control redox de tiol a través de sistemas de tiorredoxina y glutaredoxina". Biochem. Soc. Trans . 33 (Parte 6): 1375–7. doi : 10.1042 / BST20051375 . PMID 16246122 .
- ^ Owen, Joshua B .; Butterfield, D. Allan (2010). "Medición de la relación glutatión oxidado / reducido". En Bross, Peter; Gregersen, Niels (eds.). Mal plegamiento de proteínas y estrés celular en enfermedades y envejecimiento . Métodos en Biología Molecular. 648 . págs. 269–77. doi : 10.1007 / 978-1-60761-756-3_18 . ISBN 978-1-60761-755-6. PMID 20700719 .
- ^ Steullet P, Neijt HC, Cuénod M, Do KQ (2006). "Deterioro de la plasticidad sináptica e hipofunción de los receptores NMDA inducidos por el déficit de glutatión: relevancia para la esquizofrenia". Neurociencia . 137 (3): 807-19. doi : 10.1016 / j . neurociencia.2005.10.014 . PMID 16330153 . S2CID 1417873 .
- ^ a b Varga V, Jenei Z, Janáky R, Saransaari P, Oja SS (1997). "El glutatión es un ligando endógeno de los receptores de N-metil-D-aspartato (NMDA) y 2-amino-3-hidroxi-5-metil-4-isoxazolpropionato (AMPA) de cerebro de rata". Investigación neuroquímica . 22 (9): 1165–71. doi : 10.1023 / A: 1027377605054 . PMID 9251108 . S2CID 24024090 .