En el campo de la biología molecular , la enterotoxina tipo B , también conocida como enterotoxina estafilocócica B ( SEB ), es una enterotoxina producida por la bacteria grampositiva Staphylococcus aureus . Es una causa común de intoxicación alimentaria , con diarrea severa , náuseas y calambres intestinales que a menudo comienzan a las pocas horas de la ingestión. [1] Al ser bastante estable, [2] la toxina puede permanecer activa incluso después de que se eliminen las bacterias contaminantes. Puede soportar la ebullición a 100 °C durante unos minutos. [1] Gastroenteritis ocurre porque SEB es un superantígeno , lo que hace que el sistema inmunitario libere una gran cantidad de citoquinas que conducen a una inflamación significativa.
La función de esta proteína es facilitar la infección del organismo huésped . Es un factor de virulencia diseñado para inducir la patogénesis . [3] Una de las principales exotoxinas de virulencia es la toxina del síndrome de shock tóxico (TSST), que es secretada por el organismo tras una invasión exitosa . Provoca una importante respuesta inflamatoria en el huésped a través de propiedades superantigénicas y es el agente causante del síndrome de shock tóxico. Funciona como un superantígeno a través de la activación de una fracción significativa de células T.(hasta un 20 %) mediante el entrecruzamiento de moléculas MHC de clase II con receptores de células T. TSST es una enfermedad multisistémica con varios síntomas como fiebre alta , hipotensión , mareos, sarpullido y descamación de la piel. [3]
Todas estas toxinas comparten un pliegue similar de dos dominios (dominios N y C-terminal) con una hélice alfa larga en el medio de la molécula, un barril beta característico conocido como "pliegue de oligosacárido/oligonucleótido" en el N- dominio terminal y un motivo de agarre beta en el dominio C-terminal. Cada superantígeno posee modos de unión ligeramente diferentes cuando interactúa con moléculas MHC de clase II o el receptor de células T. [4]
El dominio N-terminal también se denomina pliegue OB o, en otras palabras, el pliegue de unión de oligonucleótidos. Esta región contiene un sitio del complejo mayor de histocompatibilidad clase II ( MHC II ) de baja afinidad que provoca una respuesta inflamatoria . [5]
El dominio N-terminal contiene regiones implicadas en la asociación del complejo mayor de histocompatibilidad de clase II. Es un barril beta de cinco hebras que forma un pliegue OB. [6] [7] [8]
El dominio de agarre beta tiene algunas similitudes estructurales con el motivo de agarre beta presente en los dominios de unión a inmunoglobulina, ubiquitina, 2Fe-2 S ferredoxina y factor de iniciación de la traducción 3 según lo identificado por la base de datos SCOP.