treonina
La treonina (símbolo Thr o T ) [2] es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que está en el −NH protonado+
3en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que se encuentra en la forma −COO − desprotonada en condiciones biológicas) y una cadena lateral que contiene un grupo hidroxilo , lo que lo convierte en un aminoácido polar sin carga. Es esencial en el ser humano, es decir, el cuerpo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. La treonina se sintetiza a partir del aspartato en bacterias como E. coli . [3] Está codificado por todos los codones que comienzan con AC (ACU, ACC, ACA y ACG).
Las cadenas laterales de treonina a menudo están unidas por enlaces de hidrógeno; los motivos pequeños más comunes que se forman se basan en interacciones con la serina : giros ST , motivos ST (a menudo al comienzo de las hélices alfa) y grapas ST (generalmente en el medio de las hélices alfa).
El residuo de treonina es susceptible de numerosas modificaciones postraduccionales . La cadena lateral de hidroxilo puede sufrir una glicosilación ligada a O. Además, los residuos de treonina se fosforilan mediante la acción de una treonina quinasa . En su forma fosforilada, puede denominarse fosfotreonina . La fosfotreonina tiene tres sitios de coordinación potenciales (carboxilo, amina y grupo fosfato) y la determinación del modo de coordinación entre los ligandos fosforilados y los iones metálicos que se producen en un organismo es importante para explicar la función de la fosfotreonina en los procesos biológicos. [4]
La treonina fue el último de los 20 aminoácidos proteinogénicos comunes que se descubrió. Fue descubierta en 1936 por William Cumming Rose , [5] en colaboración con Curtis Meyer. El aminoácido se denominó treonina porque tenía una estructura similar al ácido treónico , un monosacárido de cuatro carbonos con fórmula molecular C 4 H 8 O 5 [6]
La treonina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos con dos centros estereogénicos , siendo el otro la isoleucina . La treonina puede existir en cuatro posibles estereoisómeros con las siguientes configuraciones: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) y (2 R ,3 R ). Sin embargo, el nombre L -treonina se usa para un único estereoisómero , ácido ( 2S , 3R )-2-amino-3-hidroxibutanoico. El segundo estereoisómero (2 S ,3 S), que rara vez está presente en la naturaleza, se denomina L -alotreonina. [7] Los dos estereoisómeros (2 R ,3 S )- y ácido (2 R ,3 R )-2-amino-3-hidroxibutanoico son de menor importancia. [ cita requerida ]
Como aminoácido esencial, la treonina no se sintetiza en humanos y debe estar presente en las proteínas de la dieta. Los humanos adultos requieren alrededor de 20 mg/kg de peso corporal/día. [8] En plantas y microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través de α-aspartil-semialdehído y homoserina . La homoserina sufre O -fosforilación; este éster de fosfato sufre hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. [9] Las enzimas involucradas en una biosíntesis típica de treonina incluyen:
