Yersinia pseudotuberculosis
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Yersinia pseudotuberculosis
Yersinia pestis escaneada con micrografía electrónica.jpg
Yersinia escaneada con micrografía electrónica
EspecialidadEnfermedad infecciosa

Yersinia pseudotuberculosis
clasificación cientifica
Dominio:
Bacterias
Filo:
Proteobacterias
Clase:
Gammaproteobacteria
Orden:
Enterobacterales
Familia:
Yersiniaceae
Género:
Yersinia
Especies:
Y. pseudotuberculosis
Nombre binomial
Yersinia pseudotuberculosis
(Pfeiffer 1889)
Smith y Thal 1965

Yersinia pseudotuberculosis es un Gram-negativos bacteria que causa el Lejano Oriente escarlata como la fiebre en los seres humanos, que ocasionalmente se infectan zoonótica , lo más a menudo a través de la ruta de transmisión alimentaria. [1] Los animales también están infectados por Y. pseudotuberculosis . La bacteria es ureasa positiva.

Patogénesis

En los animales, Y. pseudotuberculosis puede causar síntomas similares a la tuberculosis , que incluyen necrosis tisular localizada y granulomas en el bazo , el hígado y los ganglios linfáticos .

En los seres humanos, los síntomas de la escarlatina del Lejano Oriente son similares a los de la infección por Yersinia enterocolitica (fiebre y dolor abdominal del lado derecho), excepto que el componente diarreico suele estar ausente, lo que a veces dificulta el diagnóstico de la afección resultante. Las infecciones por Y. pseudotuberculosis pueden simular una apendicitis , especialmente en niños y adultos jóvenes y, en casos raros, la enfermedad puede causar molestias en la piel ( eritema nudoso ), rigidez y dolor en las articulaciones ( artritis reactiva ) o diseminación de bacterias a la sangre ( bacteriemia). ).

La escarlatina del Lejano Oriente generalmente se manifiesta de cinco a 10 días después de la exposición y generalmente dura de una a tres semanas sin tratamiento. En casos complejos o en los que involucran a pacientes inmunodeprimidos , los antibióticos pueden ser necesarios para la resolución; La ampicilina , los aminoglucósidos , la tetraciclina , el cloranfenicol o una cefalosporina pueden ser todos eficaces.

El síndrome recientemente descrito "fiebre de Izumi" se ha relacionado con la infección por Y. pseudotuberculosis . [2]

Los síntomas de fiebre y dolor abdominal que simulan apendicitis (en realidad de linfadenitis mesentérica) [3] [4] [5] asociados con la infección por Y. pseudotuberculosis no son típicos de la diarrea y los vómitos de los incidentes clásicos de intoxicación alimentaria. Aunque Y. pseudotuberculosis es por lo general sólo es capaz de colonizar hosts por rutas periféricas y provocar enfermedad grave en individuos inmunocomprometidos, si esto ganancias bacterium acceso a la corriente sanguínea, que tiene un LD 50 comparable a Y. pestis a tan solo 10 CFU. [6]

Relación con Y. pestis

Genéticamente, el patógeno causante de la peste , Y. pestis , es muy similar a Y. pseudotuberculosis . La plaga parece haber evolucionado a partir de Y. pseudotuberculosis hace unos 1500 a 20.000 años. [7] Un artículo de 2015 en Cell defendía una divergencia más antigua. [8]

Factores virulentos

Para facilitar la adhesión, invasión y colonización de su huésped, esta bacteria posee muchos factores de virulencia . Los superantígenos, las adherencias bacterianas y las acciones de Yops (que son proteínas bacterianas que alguna vez se pensó que eran " proteínas de la membrana externa de Yersinia ") que están codificadas en el "[plásmido] para la virulencia de Yersinia ", comúnmente conocido como pYV, causan la patogénesis del huésped y permitir que las bacterias vivan parasitariamente.

pYV

El pYV de 70 kb es fundamental para la patogenicidad de Yersinia , ya que contiene muchos genes que se sabe que codifican factores de virulencia y su pérdida da avirulencia de todas las especies de Yersinia . [6] Una "región central" de 26 kb en el pYV contiene los genes ysc , que regulan la expresión y secreción de Yops. [5] Muchas proteínas Ysc también se amalgaman para formar un aparato secretor de tipo III, que secreta muchos Yops en el citoplasma de la célula huésped con la ayuda del "aparato de translocación", construido con YopB y YopD. [9] [10] La región central también incluye yopN , yopB , yopD, tyeA , lcrG y lcrV , que también regulan la expresión del gen Yops y ayudan a trasladar los Yops secretores a la célula diana. [5] Por ejemplo, YopN y TyeA se colocan como un tapón en el aparato de modo que solo su cambio conformacional, inducido por su interacción con ciertas proteínas de la membrana de la célula huésped, provocará el desbloqueo de la vía secretora. [5] [11] La secreción se regula de esta manera para que las proteínas no se expulsen a la matriz extracelular y provoquen una respuesta inmunitaria . Dado que esta vía da selectividad a la secreción, es un factor de virulencia.

Yops efectora

En contraste con los genes ysc y yop enumerados anteriormente, los Yops que actúan directamente sobre las células huésped para causar efectos citopatológicos - "Yops efectores" - están codificados por genes pYV externos a esta región central. [5] La única excepción es LcrV, que también se conoce como el "Yop versátil" por sus dos funciones como Yop efector y como Yop regulador. [5] La función combinada de estos Yops efectores permite que las bacterias resistan la internalización por las células inmunes e intestinales y eviten las acciones bactericidas de los neutrófilos y macrófagos . Dentro de la bacteria, estos Yops están unidos por pYVSycs codificados (chaperones de Yop específicos), que previenen la interacción prematura con otras proteínas y guían a los Yops a un aparato secretor de tipo III. [10] Además del complejo Syc-Yop, los Yops también están marcados para la secreción de tipo III ya sea por los primeros 60 n en su correspondiente transcripción de ARNm o por sus correspondientes primeros 20 aminoácidos N-terminales . [4] LcrV, YopQ, YopE, YopT, YopH, YpkA, YopJ, YopM y YadA son secretados por la vía secretora de tipo III. [4] [5] [11] LcrV inhibe la quimiotaxis de neutrófilos y la producción de citocinas , lo que permite la Y. pseudotuberculosispara formar colonias grandes sin inducir falla sistémica [11] y, con YopQ, contribuye al proceso de translocación al llevar YopB y YopD a la membrana de la célula eucariota para la formación de poros. [4] [12] Al causar la despolimerización de los filamentos de actina, YopE, YopT e YpkA resisten la endocitosis por las células intestinales y la fagocitosis mientras producen cambios citotóxicos en la célula huésped. YopT se dirige a Rho GTPasa, comúnmente llamada "RhoA", y la desacopla de la membrana, dejándola en un estado inactivo unido a RhoA-GDI (inhibidor de la disociación de nucleótidos de guanina) [13] mientras que YopE e YpkA convierten las proteínas Rho en su GDP inactivo. estados unidos expresando la actividad de GTPasa.[11] YpkA también cataliza laautofosforilación de serina , por lo que puede tener funciones reguladoras en Yersinia [14] o socavar las cascadas de señales de respuesta inmune de la célula huésped, ya que YpkA se dirige al lado citoplásmico de la membrana de la célula huésped. [15] YopH actúa en los sitios de adhesión focal del hospedador mediante la desfosforilación de variosresiduos de fosfotirosina en la quinasa de adhesión focal (FAK) y las proteínas de adhesión focal paxilina y p130. [16] Dado que la fosforilación de FAK está involucrada en la captación de yersiniae [17] , así como en las respuestas de las células T y B a la unión de antígenos, [11]YopH provoca efectos antifagocíticos y otros efectos antiinmunes. YopJ, que comparte un operón con YpkA, "... interfiere con las actividades de la proteína quinasa activada por mitógenos (MAP) de la quinasa c-Jun N-terminal (JNK), p38 y la quinasa regulada por señales extracelulares", [18] que conduce a la apoptosis de los macrófagos . [4] Además, YopJ inhibe la liberación de TNF-α de muchos tipos de células, posiblemente a través de una acción inhibidora sobre NF-κB, suprimiendo la inflamación y la respuesta inmune. [19] Por secreción a través de una vía de tipo III y localización en el núcleo por un método dependiente de microtúbulos asociado a vesículas, YopM puede alterar el crecimiento de la célula huésped al unirse a RSK (quinasa ribosómica S6), que regula los genes de regulación del ciclo celular.[11] YadA ha perdido sus funciones de adhesión, [20] opsonización -resistente, fagocitosis-resistente y respiratoria -resistente a ráfagas [21] [22] en Y. pseudotuberculosis debido a una mutación de cambio de marco por una deleción de un solo par de bases en yadA en comparación con yadA en Y. enterocolitica , sin embargo, todavía es secretado por secreción de tipo III. [23] Losgenes yop , yadA , ylpA y eloperón virC se consideran el "regulón Yop", ya que están corregulados por VirF codificado por pYV. virF, a su vez, está termorregulado. A 37 grados Celsius, Ymo codificado cromosómicamente, que regula el superenrollamiento del ADN alrededor del gen virF , cambia la conformación, lo que permite la expresión de VirF, que luego regula al alza el regulón de Yop. [24]

Adhesión

Y. pseudotuberculosis se adhiere fuertemente a las células intestinales a través de proteínas codificadas cromosómicamente [4], por lo que puede producirse la secreción de Yop, para evitar ser eliminado por peristalsis e invadir las células huésped diana. Una proteína transmembrana, la invasina , facilita estas funciones al unirse a las integrinas αβ1 de la célula huésped . [25] A través de esta unión, las integrinas se agrupan, activando así la FAK y provocando una reorganización correspondiente del citoesqueleto. [4] [25] La internalización posterior de las bacterias unidas se produce cuando las Yops despolimerizantes de actina no se expresan. [11] La proteína codificada en el "locus de invasión de apego" llamado Ail también confiere apego y capacidades invasivas a Yersiniae [26] mientras interfiere con la unión del complemento en la superficie bacteriana. [27] Para aumentar la especificidad de unión, el antígeno fibrilar pH6 se dirige a las bacterias para que se dirijan a las células intestinales solo cuando son termoinducidas. [28]

Superantígenos

Ciertas cepas de Yersinia pseudotuberculosis expresan una exotoxina superantigénica, YPM, o el mitógeno derivado de Y. pseudotuberculosis , del gen cromosómico ypm . [29] YPM se une específicamente y provoca la proliferación de linfocitos T que expresan las regiones variables Vβ3, Vβ7, Vβ8, Vβ9, Vβ13.1 y Vβ13.2 [30] con preferencia de linfocitos T CD4 + , aunque se produce la activación de algunos linfocitos T CD8 + . [3] Esta expansión de células T puede causar esplenomegalia junto con la sobreproducción de IL-2 e IL-4 . [31] Desde que se administró anti -TNF-αy los anticuerpos monoclonales anti -IFN-γ neutralizan la toxicidad de YPM in vivo , [29] estas citocinas son en gran parte responsables del daño causado indirectamente por la exotoxina . Las cepas que portan el gen de la exotoxina son raras en los países occidentales, donde la enfermedad, cuando es aparente, se manifiesta principalmente con síntomas menores, mientras que más del 95% de las cepas de los países del Lejano Oriente contienen ypm [32] y se correlacionan con la fiebre de Izumi. y enfermedad de Kawasaki . [33] Aunque el superantígeno representa la mayor amenaza para la salud del huésped, todos los factores de virulencia contribuyen a la viabilidad de Y. pseudotuberculosisin vivo y definir las características patógenas de la bacteria. Y. pseudotuberculosis puede vivir extracelularmente debido a sus formidables mecanismos de fagocitosis y resistencia a la opsonización a través de la expresión de Yops y la vía tipo III; [10] sin embargo, por la acción limitada de pYV, puede poblar las células huésped, especialmente los macrófagos, intracelularmente para evadir aún más las respuestas inmunes y diseminarse por todo el cuerpo. [34]

YpM
estructura cristalina del mitógeno derivado de la yersinia pseudotuberculosis (ypm)
Identificadores
SímboloYpM
PfamPF09144
InterProIPR015227
SCOP21pm4 / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura

Función

Yersinia pseudotuberculosis mitógenos derivada de (YPM) son superantígenos , que son capaces de activar excesivamente las células T por unión a la célula T del receptor . Dado que YpM puede activar un gran número de la población de células T, esto conduce a la liberación de citocinas inflamatorias .

Estructura

Los miembros de esta familia de mitógenos de Yersinia pseudotuberculosis adoptan una estructura tipo sándwich que consta de 9 hebras en dos hojas beta, en una topología de pliegue en rollo de gelatina . El peso molecular de YpM es de aproximadamente 14 kDa. Estructuralmente, es diferente a cualquier otro superantígeno, pero es notablemente similar al factor de necrosis tumoral y las proteínas de la cápside viral. Esto sugiere una posible relación evolutiva. [35]

Subfamilias

Se han caracterizado algunas variantes homólogas muy similares de YPM, incluidas YPMa, YPMb y YPMc.

pequeño ARN no codificante

Se han identificado numerosos ARN bacterianos pequeños no codificantes que desempeñan funciones reguladoras. Algunos pueden regular los genes de virulencia. Se identificaron 150 ARNs no anotados mediante la secuenciación de bibliotecas de ARN de Y. pseudotuberculosis de bacterias cultivadas a 26 ° C y 37 ° C, lo que sugiere que pueden desempeñar un papel en la patogenia. [36] Mediante el uso de la técnica smFISH de hibridación in situ con fluorescencia de una sola molécula , se demostró que el número de ARN de YSR35 aumentaba 2,5 veces con el cambio de temperatura de 25 ° C a 37 ° C. [37]Otro estudio descubrió que es probable que una reprogramación global de las funciones metabólicas centrales inducida por la temperatura apoye la colonización intestinal del patógeno. Los ARN reguladores ambientalmente controlados coordinan el control del metabolismo y la virulencia, lo que permite una rápida adaptación y una alta flexibilidad durante los cambios de estilo de vida. [38] El sondeo de estructuras de ARN de alto rendimiento identificó muchas estructuras de ARN termorresponsables. [39]

Ver también

  • Termómetro de ARN intergénico

Referencias

  1. ^ Ryan KJ; Ray CG, eds. (2004). Sherris Medical Microbiology (4ª ed.). McGraw Hill. ISBN 978-0-8385-8529-0.
  2. ^ Jani, Asim (2003). "Pseudotuberculosis (Yersina)" . Consultado el 4 de marzo de 2006 .
  3. ↑ a b Carnoy, C .; Lemaitre, N .; Simonet, M. (2005). "La toxina superantigénica de Yersinia pseudotuberculosis" . En Ladant, Daniel; Alouf, Joseph E .; Popoff, Michel R. (eds.). The Comprehensive Sourcebook of Bacterial Protein Toxins . Prensa académica. págs. 862–871. ISBN 978-0-08-045698-0.
  4. ↑ a b c d e f g Robins-Browne, R .; Hartland, E. (2003). "Especies de Yersinia" . En Miliotis, Marianne D .; Bier, Jeffrey W. (eds.). Manual internacional de patógenos transmitidos por los alimentos . Prensa CRC. págs. 323–355. ISBN 978-0-203-91206-5.
  5. ↑ a b c d e f g Lindler, L. (2004). "Plásmidos de virulencia de Yersinia : características y comparación". En Funnell, BE; Phillips, GJ (eds.). Biología de plásmidos . Prensa ASM. págs. 423–437. ISBN 978-1555812652.
  6. ↑ a b Brubaker RR (1983). "El factor de virulencia Vwa + de yersiniae: la base molecular del requerimiento nutricional concomitante de Ca ++". Rev. Infect. Dis . 5 (Supl. 4): S748–58. doi : 10.1093 / clinids / 5.supplement_4.s748 . PMID 6195719 . 
  7. ^ Achtman, M .; Zurth, K .; Morelli, G .; Torrea, G .; Guiyoule, A .; Carniel, E. (23 de noviembre de 1999). " Yersinia pestis , la causa de la peste, es un clon recientemente surgido de Yersinia pseudotuberculosis" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (24): 14043–8. doi : 10.1073 / pnas.96.24.14043 . PMC 24187 . PMID 10570195 .  
  8. ^ Rasmussen, Simon; Allentoft, Morten Erik; Nielsen, Kasper; Orlando, Ludovic; Sikora, Martin; Sjögren, Karl-Göran; Pedersen, Anders Gorm; Schubert, Mikkel; Van Dam, Alex; Kapel, Christian Moliin Outzen; Nielsen, Henrik Bjørn; Brunak, Søren; Avetisyan, Pavel; Epimakhov, Andrey; Khalyapin, Mikhail Viktorovich; Gnuni, Artak; Kriiska, Aivar; Lasak, Irena; Metspalu, Mait; Moiseyev, Vyacheslav; Gromov, Andrei; Pokutta, Dalia; Saag, Lehti; Varul, Liivi; Yepiskoposyan, Levon; Sicheritz-Pontén, Thomas; Foley, Robert A .; Lahr, Marta Mirazón; Nielsen, Rasmus; et al. (2015). "Primeras cepas divergentes de Yersinia pestis en Eurasia hace 5000 años" . Celular . 163 (3): 571–582. doi : 10.1016 / j.cell.2015.10.009 .PMC  4644222 . PMID  26496604 .
  9. ^ Iriarte M, Cornelis GR (1999). "Identificación de SycN, YscX e YscY, tres nuevos elementos del Yersinia yop virulon" . J. Bacteriol . 181 (2): 675–80. PMC 93427 . PMID 9882687 .  
  10. ↑ a b c Cornelis GR, Boland A, Boyd AP, Geuijen C, Iriarte M, Neyt C, Sory MP, Stainier I (1998). "El plásmido de virulencia de Yersinia , un genoma antihost" . Microbiol. Mol. Biol. Rev . 62 (4): 1315–52. doi : 10.1128 / MMBR.62.4.1315-1352.1998 . PMC 98948 . PMID 9841674 .  
  11. ↑ a b c d e f g Lee VT, Tam C, Schneewind O (2000). "Se requiere LcrV, un sustrato para la secreción de Yersinia enterocolitica tipo III, para que la toxina se dirija al citosol de las células HeLa" . J. Biol. Chem . 275 (47): 36869–75. doi : 10.1074 / jbc.M002467200 . PMID 10930402 . 
  12. ^ Zumbihl R, Aepfelbacher M, Andor A, Jacobi CA, Ruckdeschel K, Rouot B, Heesemann J (1999). "La citotoxina YopT de Yersinia enterocolitica induce la modificación y redistribución celular de la pequeña proteína de unión a GTP RhoA" . J. Biol. Chem . 274 (41): 29289–93. doi : 10.1074 / jbc.274.41.29289 . PMID 10506187 . 
  13. ^ Persson C, Carballeira N, Wolf-Watz H, Fällman M (1997). "La PTPasa YopH inhibe la captación de Yersinia , la fosforilación de tirosina de p130Cas y FAK, y la acumulación asociada de estas proteínas en adherencias focales periféricas" . EMBO J . 16 (9): 2307–18. doi : 10.1093 / emboj / 16.9.2307 . PMC 1169832 . PMID 9171345 .  
  14. ^ Håkansson S, Galyov EE, Rosqvist R, Wolf-Watz H (1996). "La quinasa Yersinia YpkA Ser / Thr se transloca y posteriormente se dirige a la superficie interna de la membrana plasmática de las células HeLa". Mol. Microbiol . 20 (3): 593–603. doi : 10.1046 / j.1365-2958.1996.5251051.x . PMID 8736538 . 
  15. ^ Ruckdeschel K, Machold J, Roggenkamp A, Schubert S, Pierre J, Zumbihl R, Liautard JP, Heesemann J, Rouot B (1997). " Yersinia enterocolitica promueve la desactivación de quinasas de proteína quinasas activadas por mitógenos de macrófagos quinasa regulada por señal extracelular-1/2, p38 y quinasa c-Jun NH2-terminal. Correlación con su efecto inhibidor sobre la producción del factor alfa de necrosis tumoral" . J. Biol. Chem . 272 (25): 15920–7. doi : 10.1074 / jbc.272.25.15920 . PMID 9188492 . 
  16. ^ Alrutz MA, Isberg RR (1998). "Participación de la quinasa de adhesión focal en la captación mediada por invasina" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (23): 13658–63. doi : 10.1073 / pnas.95.23.13658 . PMC 24875 . PMID 9811856 .  
  17. ^ Galyov EE, Håkansson S, Forsberg A, Wolf-Watz H (1993). "Una proteína quinasa secretada de Yersinia pseudotuberculosis es un determinante de virulencia indispensable". Naturaleza . 361 (6414): 730–2. doi : 10.1038 / 361730a0 . PMID 8441468 . 
  18. ^ Boland A, Cornelis GR (1998). "Papel de YopP en la supresión de la liberación del factor alfa de necrosis tumoral por macrófagos durante la infección por Yersinia " . Infectar. Immun . 66 (5): 1878–84. PMC 108138 . PMID 9573064 .  
  19. ^ Skurnik M, el Tahir Y, Saarinen M, Jalkanen S, Toivanen P (1994). "YadA media la unión específica de Yersinia enterocolitica enteropatógena a la submucosa intestinal humana" . Infectar. Immun . 62 (4): 1252–61. PMC 186266 . PMID 8132332 .  
  20. ^ China B, Sory MP, N'Guyen BT, De Bruyere M, Cornelis GR (1993). "Papel de la proteína YadA en la prevención de la opsonización de Yersinia enterocolitica por moléculas C3b" . Infectar. Immun . 61 (8): 3129–36. PMC 280979 . PMID 8335343 .  
  21. ^ China B, N'Guyen BT, de Bruyere M, Cornelis GR (1994). "Papel de YadA en la resistencia de Yersinia enterocolitica a la fagocitosis por leucocitos polimorfonucleares humanos" . Infectar. Immun . 62 (4): 1275–81. PMC 186269 . PMID 8132334 .  
  22. ^ Han YW, Miller VL (1997). "Reevaluación del fenotipo de virulencia de los mutantes dobles inv yadA de Yersinia pseudotuberculosis " . Infectar. Immun . 65 (1): 327–30. PMC 174597 . PMID 8975933 .  
  23. ^ Cornelis GR, Sluiters C, Delor I, Geib D, Kaniga K, Lambert de Rouvroit C, Sory MP, Vanooteghem JC, Michiels T (1991). "ymoA, un gen cromosómico de Yersinia enterocolitica que modula la expresión de funciones de virulencia". Mol. Microbiol . 5 (5): 1023–34. doi : 10.1111 / j.1365-2958.1991.tb01875.x . PMID 1956283 . 
  24. ^ Isberg RR, Van Nhieu GT (1994). "Dos estrategias de internalización de células de mamíferos utilizadas por bacterias patógenas". Annu. Rev. Genet . 28 : 395–422. doi : 10.1146 / annurev.ge.28.120194.002143 . PMID 7893133 . 
  25. ↑ a b Miller, V. (1992). " Genes de invasión de Yersinia y sus productos". Noticias ASM . 58 : 26–33.
  26. ^ Bliska JB, Falkow S (1992). "Resistencia bacteriana a la muerte del complemento mediada por la proteína Ail de Yersinia enterocolitica " . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 89 (8): 3561–5. doi : 10.1073 / pnas.89.8.3561 . PMC 48908 . PMID 1565652 .  
  27. ^ Lindler LE, Tall BD (1993). "El antígeno de Yersinia pestis pH 6 forma fimbrias y es inducido por asociación intracelular con macrófagos" . Mol. Microbiol . 8 (2): 311–24. doi : 10.1111 / j.1365-2958.1993.tb01575.x . PMID 8100346 . 
  28. ^ Miyoshi-Akiyama T, Fujimaki W, Yan XJ, Yagi J, Imanishi K, Kato H, Tomonari K, Uchiyama T (1997). "Identificación de células T murinas reactivas con el superantígeno bacteriano Yersinia pseudotuberculosis- mitógeno derivado (YPM) y factores implicados en la toxicidad inducida por YPM en ratones" . Microbiol. Immunol . 41 (4): 345–52. doi : 10.1111 / j.1348-0421.1997.tb01211.x . PMID 9159409 . 
  29. ↑ a b Uchiyama T, Miyoshi-Akiyama T, Kato H, Fujimaki W, Imanishi K, Yan XJ (1993). "Propiedades superantigénicas de una sustancia mitogénica novedosa producida por Yersinia pseudotuberculosis aislada de pacientes que manifiestan síntomas agudos y sistémicos" . J. Immunol . 151 (8): 4407-13. PMID 8409410 . 
  30. ^ Carnoy C, Loiez C, Faveeuw C, Grangette C, Desreumaux P, Simonet M (2003). Impacto del mitógeno derivado de Yersinia pseudotuberculosis (YPM) en el sistema inmunológico murino . Adv. Exp. Medicina. Biol . Avances en Medicina y Biología Experimental. 529 . págs. 133–5. doi : 10.1007 / 0-306-48416-1_26 . ISBN 978-0-306-47759-1. PMID  12756744 .
  31. ^ Yoshino K, Ramamurthy T, Nair GB, Fukushima H, Ohtomo Y, Takeda N, Kaneko S, Takeda T (1995). "Heterogeneidad geográfica entre el Lejano Oriente y Europa en la prevalencia del gen ypm que codifica el superantígeno novedoso entre las cepas de Yersinia pseudotuberculosis " . J. Clin. Microbiol . 33 (12): 3356–8. PMC 228710 . PMID 8586739 .  
  32. ^ Fukushima H, Matsuda Y, Seki R, Tsubokura M, Takeda N, Shubin FN, Paik IK, Zheng XB (2001). "Heterogeneidad geográfica entre países del Lejano Oriente y Occidente en la prevalencia del plásmido de virulencia, el mitógeno derivado del superantígeno Yersinia pseudotuberculosis y la isla de alta patogenicidad entre las cepas de Yersinia pseudotuberculosis " . J. Clin. Microbiol . 39 (10): 3541–7. doi : 10.1128 / JCM.39.10.3541-3547.2001 . PMC 88386 . PMID 11574570 .  
  33. ^ Nikolova S, Najdenski H, Wesselinova D, Vesselinova A, Kazatchca D, Neikov P (1997). "Estudios inmunológicos y electronmicroscópicos en cerdos infectados por Yersinia enterocolitica 0: 3". Zentralbl. Bakteriol . 286 (4): 503–10. doi : 10.1016 / s0934-8840 (97) 80053-9 . PMID 9440199 . 
  34. ^ Smith MG (1992). "Destrucción de bacterias en carne fresca por agua caliente" . Epidemiol. Infectar . 109 (3): 491–6. doi : 10.1017 / s0950268800050482 . PMC 2271933 . PMID 1468533 .  
  35. ^ Donadini R, Liew CW, Kwan AH, Mackay JP, Fields BA (enero de 2004). "Las estructuras cristalinas y de solución de un superantígeno de Yersinia pseudotuberculosis revelan un pliegue de gelatina" . Estructura . 12 (1): 145–56. doi : 10.1016 / j.str.2003.12.002 . PMID 14725774 . 
  36. ^ Koo, Jovanka T .; Alleyne, Trevis M .; Schiano, Chelsea A .; Jafari, Nadereh; Lathem, Wyndham W. (13 de septiembre de 2011). "El descubrimiento global de pequeños ARN en Yersinia pseudotuberculosis identifica pequeños ARN no codificantes específicos de Yersinia necesarios para la virulencia" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (37): E709–717. doi : 10.1073 / pnas.1101655108 . ISSN 1091-6490 . PMC 3174644 . PMID 21876162 .   
  37. ^ Pastor, Douglas P .; Li, Nan; Micheva-Viteva, Sofiya N .; Munsky, Brian; Hong-Geller, Elizabeth; Werner, James H. (21 de mayo de 2013). "Contando ARN pequeño en bacterias patógenas" . Química analítica . 85 (10): 4938–4943. doi : 10.1021 / ac303792p . ISSN 1520-6882 . PMID 23577771 .  
  38. ^ Nuss, Aaron M .; Heroven, Ann Kathrin; Waldmann, Barbara; Reinkensmeier, Jan; Jarek, Michael; Beckstette, Michael; Dersch, Petra (1 de marzo de 2015). "El perfil transcriptómico de Yersinia pseudotuberculosis revela la reprogramación del regulón Crp por temperatura y descubre Crp como un regulador maestro de ARN pequeños" . PLoS Genetics . 11 (3): e1005087. doi : 10.1371 / journal.pgen.1005087 . ISSN 1553-7404 . PMC 4376681 . PMID 25816203 .   
  39. ^ Righetti, Francesco; Nuss, Aaron M .; Twittenhoff, Christian; Beele, Sascha; Urban, Kristina; Will, Sebastian; Bernhart, Stephan H .; Stadler, Peter F .; Dersch, Petra (28 de junio de 2016). "Estructuras de ARN in vitro sensibles a la temperatura de Yersinia pseudotuberculosis" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (26): 7237–7242. doi : 10.1073 / pnas.1523004113 . ISSN 1091-6490 . PMC 4932938 . PMID 27298343 .   
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR015227

enlaces externos

Clasificación
D
  • CIE - 10 : A04.8 , A28.2
  • DeCS : D015012
  • Enfermedades DB : 14237
Recursos externos
  • eMedicine : artículo / 226871
  • Genoma de Yersinia pseudotuberculosis
  • " Yersinia pseudotuberculosis " . Navegador de taxonomía NCBI . 632.
  • Tipo de cepa de Yersinia pseudotuberculosis en Bac Dive - la base de metadatos de diversidad bacteriana
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