En enzimología , una diaminopimelato epimerasa ( EC 5.1.1.7 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
Por tanto, esta enzima tiene un sustrato , LL-2,6-diaminoheptanodioato , y un producto , meso-diaminoheptanodioato .
Esta enzima pertenece a la familia de las isomerasas , concretamente a aquellas racemasas y epimerasas que actúan sobre aminoácidos y derivados. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es LL-2,6-diaminoheptanodioato 2-epimerasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de lisina .
Las bacterias, las plantas y los hongos metabolizan el ácido aspártico para producir cuatro aminoácidos ( lisina , treonina , metionina e isoleucina ) en una serie de reacciones conocidas como la vía del aspartato . Además, estas reacciones producen varios intermediarios metabólicos importantes , como el ácido diaminopimélico , un componente esencial de la biosíntesis de la pared celular bacteriana , y el ácido dipicolínico , que participa en la esporulación (producción de esporas) en bacterias Gram-positivas . Miembros del reino animalno poseen esta vía y, por lo tanto, deben adquirir estos aminoácidos esenciales a través de su dieta. La investigación para mejorar el flujo metabólico a través de esta vía tiene el potencial de aumentar el rendimiento de los aminoácidos esenciales en cultivos importantes, mejorando así su valor nutricional. Además, dado que las enzimas no están presentes en los animales, sus inhibidores son objetivos prometedores para el desarrollo de nuevos antibióticos y herbicidas. [1]
La rama de lisina / ácido diaminopimélico de la vía del aspartato produce el aminoácido esencial lisina a través del ácido mesodiaminopimélico intermedio ( meso - DAP), que también es un componente vital de la pared celular en las bacterias gramnegativas . [2] La producción de dihidropicolinato a partir de aspartato-semialdehído controla el flujo hacia la vía lisina / ácido diaminopimélico . Existen tres variantes de esta vía, que se diferencian en cómo el tetrahidropicolinato (formado por reducción de dihidropicolinato ) esmetabolizado a meso-DAP. Una variante, la que se encuentra más comúnmente en arqueas y bacterias, usa principalmente intermedios de succinilo , mientras que una segunda variante, que se encuentra solo en Bacillus , utiliza principalmente intermedios de acetilo . En la tercera variante, que se encuentra en algunas bacterias grampositivas , una deshidrogenasa convierte el tetrahidropicolinato directamente en meso-DAP. En todas las variantes, meso-DAP se convierte posteriormente en lisina por una descarboxilasa , o, en gramnegativos bacterias, asimiladas en la pared celular. Existe evidencia de que una cuarta variante, actualmente desconocida, de esta vía puede funcionar en las plantas. [3]
Diaminopimelato epimerasa ( EC 5.1.1.7 ), que cataliza la isomerización de L, L-dimaminopimelate a meso-DAP en la biosíntesis de la vía que conduce de aspartato a la lisina, es un miembro de la familia más amplia de PLP -independiente de aminoácidos racemasas . Esta enzima es una proteína monomérica de aproximadamente 30 kDa que consta de dos dominios que son similares en estructura aunque comparten poco alineamiento de secuencia . [4] Cada dominio consta de hojas beta mixtas.que se pliegan en un barril alrededor de la hélice central. La hendidura del sitio activo se forma a partir de ambos dominios y contiene dos cisteínas conservadas que se cree que funcionan como ácido y base en la catálisis . [5] Se ha demostrado que otras racemasas independientes de PLP , como la glutamato racemasa, comparten una estructura y un mecanismo de catálisis similares .