Un receptor Fc es una proteína que se encuentra en la superficie de ciertas células, incluidos, entre otros, linfocitos B , células dendríticas foliculares , células asesinas naturales , macrófagos , neutrófilos , eosinófilos , basófilos , plaquetas humanas y mastocitos , que contribuyen a la protección funciones del sistema inmunológico . Su nombre se deriva de su especificidad de unión para una parte de un anticuerpo conocido como región Fc (fragmento cristalizable).. Los receptores Fc se unen a anticuerpos que se adhieren a células infectadas o patógenos invasores . Su actividad estimula las células fagocíticas o citotóxicas para destruir microbios , o células infectadas por fagocitosis mediada por anticuerpos o citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos . Algunos virus , como los flavivirus, utilizan receptores Fc para ayudarles a infectar células, mediante un mecanismo conocido como potenciación de la infección dependiente de anticuerpos . [1]
Receptor de tipo inmunoglobulina | |
---|---|
Identificadores | |
Símbolo | Receptor de fc |
Membranome | 10 |
Clases
Existen varios tipos diferentes de receptores Fc (abreviado FcR), que se clasifican según el tipo de anticuerpo que reconocen. La letra latina utilizada para identificar un tipo de anticuerpo se convierte en la letra griega correspondiente, que se coloca después de la parte 'Fc' del nombre. Por ejemplo, los que se unen a la clase más común de anticuerpos, IgG , se denominan receptores Fc-gamma (FcγR), los que se unen a IgA se denominan receptores Fc-alfa (FcαR) y los que se unen a IgE se denominan receptores Fc-épsilon ( FcεR). Las clases de FcR también se distinguen por las células que las expresan (macrófagos, granulocitos, células asesinas naturales, células T y B) y las propiedades de señalización de cada receptor. [2]
Receptores Fc-gamma
Todos los receptores Fcγ (FcγR) pertenecen a la superfamilia de inmunoglobulinas y son los receptores Fc más importantes para inducir la fagocitosis de microbios opsonizados (marcados). [3] Esta familia incluye varios miembros, FcγRI (CD64), FcγRIIA ( CD32 ), FcγRIIB (CD32), FcγRIIIA (CD16a), FcγRIIIB (CD16b), que difieren en sus afinidades de anticuerpos debido a su diferente estructura molecular . [4] Por ejemplo, FcγRI se une a IgG con más fuerza que FcγRII o FcγRIII. FcγRI también tiene una porción extracelular compuesta por tres dominios similares a inmunoglobulina (Ig) , un dominio más que el que tiene FcγRII o FcγRIII. Esta propiedad permite que FcγRI se una a una única molécula de IgG (o monómero ), pero todos los receptores de Fcγ deben unirse a múltiples moléculas de IgG dentro de un complejo inmune para activarse. [5]
Los receptores Fc-gamma difieren en su afinidad por IgG y, de la misma forma, las diferentes subclases de IgG tienen afinidades únicas para cada uno de los receptores Fc gamma. [6] Estas interacciones se ajustan aún más mediante el glicano (oligosacárido) en la posición CH2-84.4 de IgG. [6] Por ejemplo, al crear un impedimento estérico, la fucosa que contiene glucanos CH2-84.4 reduce la afinidad de IgG por FcγRIIIA. [6] Por el contrario, los glicanos G0, que carecen de galactosa y terminan en cambio con restos GlcNAc, tienen una mayor afinidad por FcγRIIIA. [6]
Otra FcR se expresa en múltiples tipos de células y es similar en estructura a MHC de clase I . Este receptor también se une a IgG y participa en la conservación de este anticuerpo. [7] Sin embargo, puesto que este receptor Fc también está involucrado en la transferencia de IgG de la madre, ya sea a través de la placenta a su feto o en la leche a su amamantamiento infantil , se llama la neonatal receptor Fc ( FcRn ). [8] [9] Recientemente, una investigación sugirió que este receptor juega un papel en la homeostasis de los niveles séricos de IgG.
Receptores Fc-alfa
Solo un receptor Fc pertenece al subgrupo FcαR, que se denomina FcαRI (o CD89). [10] El FcαRI se encuentra en la superficie de neutrófilos , eosinófilos, monocitos, algunos macrófagos (incluidas las células de Kupffer ) y algunas células dendríticas . [10] Está compuesto por dos dominios extracelulares similares a Ig y es miembro tanto de la superfamilia de inmunoglobulinas como de la familia de receptores de reconocimiento inmune multicadena (MIRR). [3] Señala mediante la asociación con dos cadenas de señalización FcRγ. [10] Otro receptor también puede unirse a IgA, aunque tiene mayor afinidad por otro anticuerpo llamado IgM . [11] Este receptor se denomina el Fc-alfa / receptor mu (Fcα / μR) y es un tipo I proteína transmembrana . Con un dominio similar a Ig en su porción extracelular, este receptor Fc también es miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas. [12]
Receptores Fc-épsilon
Se conocen dos tipos de FcεR: [3]
- el receptor de alta afinidad FcεRI es un miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas (tiene dos dominios similares a Ig). FcεRI se encuentra en células epidérmicas de Langerhans , eosinófilos, mastocitos y basófilos. [13] [14] Como resultado de su distribución celular, este receptor juega un papel importante en el control de las respuestas alérgicas . El FcεRI también se expresa en células presentadoras de antígenos y controla la producción de importantes mediadores inmunitarios llamados citocinas que promueven la inflamación . [15]
- el receptor de baja afinidad FcεRII ( CD23 ) es una lectina de tipo C . El FcεRII tiene múltiples funciones como receptor soluble o unido a la membrana; controla el crecimiento y la diferenciación de las células B y bloquea la unión a IgE de eosinófilos, monocitos y basófilos. [dieciséis]
Tabla de resumen
Nombre del receptor | Ligando principal de anticuerpos | Afinidad por ligando | Distribución celular | Efecto después de la unión al anticuerpo |
FcγRI ( CD64 ) | IgG1 e IgG3 | Alto (Kd ~ 10 −9 M) | Macrófagos Neutrófilos Eosinófilos Células dendríticas | Fagocitosis Activación celular Activación del estallido respiratorio Inducción de la muerte de microbios |
FcγRIIA ( CD32 ) | IgG | Bajo (Kd> 10 −7 M) | Macrófagos Neutrófilos Eosinófilos Plaquetas Células de Langerhans | Desgranulación de la fagocitosis (eosinófilos) |
FcγRIIB1 (CD32) | IgG | Bajo (Kd> 10 −7 M) | Células B Mastocitos | Sin fagocitosis Inhibición de la actividad celular |
FcγRIIB2 (CD32) | IgG | Bajo (Kd> 10 −7 M) | Macrófagos Neutrófilos Eosinófilos | Inhibición de la fagocitosis de la actividad celular |
FcγRIIIA ( CD16a ) | IgG | Bajo (Kd> 10 −6 M) | Células NK Macrófagos (ciertos tejidos) | Inducción de citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos (ADCC) Inducción de la liberación de citocinas por macrófagos |
FcγRIIIB ( CD16b ) | IgG | Bajo (Kd> 10 −6 M) | Eosinófilos Macrófagos Neutrófilos Mastocitos Células dendríticas foliculares | Inducción de la muerte de microbios |
FcεRI | IgE | Alto (Kd ~ 10 −10 M) | Mastocitos Eosinófilos Basófilos Células de Langerhans Monocitos | Fagocitosis de desgranulación |
FcεRII ( CD23 ) | IgE | Bajo (Kd> 10 −7 M) | Células B Eosinófilos Células de Langerhans | Posible transporte de IgE de molécula de adhesión a través del epitelio intestinal humano Mecanismo de retroalimentación positiva para mejorar la sensibilización alérgica (células B) |
FcαRI ( CD89 ) | IgA | Bajo (Kd> 10 −6 M) | Monocitos Macrófagos Neutrófilos Eosinófilos | Fagocitosis Inducción de la muerte de microbios |
Fcα / μR | IgA e IgM | Alto para IgM, medio para IgA | Células B Células mesangiales Macrófagos | Endocitosis Inducción de la muerte de microbios |
FcRn | IgG | Monocitos Macrófagos Células dendríticas Células epiteliales Células endoteliales Hepatocitos | Transfiere IgG de la madre al feto a través de la placenta Transfiere IgG de la madre al bebé en la leche Protege la IgG de la degradación |
Funciones
Los receptores Fc se encuentran en varias células del sistema inmunitario, incluidos fagocitos como macrófagos y monocitos , granulocitos como neutrófilos y eosinófilos y linfocitos del sistema inmunitario innato ( células asesinas naturales ) o del sistema inmunitario adaptativo (p. Ej., Células B ). [17] [18] [19] Permiten que estas células se unan a anticuerpos que están adheridos a la superficie de microbios o células infectadas por microbios, lo que ayuda a estas células a identificar y eliminar patógenos microbianos . Los receptores Fc se unen a los anticuerpos en su región Fc (o cola), una interacción que activa la célula que posee el receptor Fc. [20] La activación de los fagocitos es la función más común atribuida a los receptores Fc. Por ejemplo, los macrófagos comienzan a ingerir y matar un patógeno recubierto de IgG por fagocitosis después de la activación de sus receptores Fcγ. [21] Otro proceso que involucra a los receptores Fc se llama citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos (ADCC). Durante la ADCC, los receptores FcγRIII en la superficie de las células asesinas naturales (NK) estimulan a las células NK para que liberen moléculas citotóxicas de sus gránulos para matar las células diana cubiertas de anticuerpos. [22] FcεRI tiene una función diferente. FcεRI es el receptor de Fc en los granulocitos , que participa en las reacciones alérgicas y la defensa contra las infecciones parasitarias . Cuando está presente un antígeno o parásito alérgico apropiado, la reticulación de al menos dos moléculas de IgE y sus receptores Fc en la superficie de un granulocito provocará que la célula libere rápidamente mediadores preformados de sus gránulos. [3]
Mecanismos de señalización: receptores Fc gamma
Activación
Los receptores Fc gamma pertenecen al grupo de receptores fosforilados de tirosina no catalíticos que comparten una vía de señalización similar que implica la fosforilación de residuos de tirosina. [23] Los receptores generan señales dentro de sus células a través de un motivo de activación importante conocido como motivo de activación basado en tirosina inmunorreceptor (ITAM). [24] Un ITAM es una secuencia específica de aminoácidos (YXXL) que ocurre dos veces en sucesión cercana en la cola intracelular de un receptor. Cuando se agregan grupos fosfato al residuo de tirosina (Y) del ITAM mediante enzimas ancladas a la membrana de la familia de quinasas Src , se genera una cascada de señalización dentro de la célula. Esta reacción de fosforilación sigue típicamente a la interacción de un receptor Fc con su ligando . Un ITAM está presente en la cola intracelular de FcγRIIA y su fosforilación induce la fagocitosis en los macrófagos. FcγRI y FcγRIIIA no tienen un ITAM pero pueden transmitir una señal de activación a sus fagocitos al interactuar con otra proteína que lo tenga. Esta proteína adaptadora se denomina subunidad Fcγ y, como FcγRIIA, contiene las dos secuencias YXXL que son características de un ITAM.
Inhibición
La presencia de un solo motivo YXXL no es suficiente para activar las células y representa un motivo (I / VXXYXXL) conocido como motivo inhibidor inmunorreceptor basado en tirosina (ITIM). FcγRIIB1 y FcγRIIB2 tienen una secuencia ITIM y son receptores inhibidores de Fc; no inducen fagocitosis. Las acciones inhibidoras de estos receptores están controladas por enzimas que eliminan los grupos fosfato de los residuos de tirosina; las fosfatasas SHP-1 y SHIP-1 inhiben la señalización de los receptores Fcγ. [25] La unión del ligando a FcγRIIB conduce a la fosforilación de la tirosina del motivo ITAM. Esta modificación genera el sitio de unión para la fosfatasa, un dominio de reconocimiento SH2. La derogación de la señalización de activación de ITAM es causada por la inhibición de las proteínas tirosina quinasas de la familia Src y por hidrolización de la membrana PIP3 interrumpiendo la señalización posterior de los receptores activadores, como la activación de FcγR, TCR, BCR y receptores de citocinas (p. Ej., C-Kit ). [26]
La señalización negativa de FcγRIIB es principalmente importante para la regulación de las células B activadas. La señalización positiva de las células B se inicia mediante la unión de un antígeno extraño a la inmunoglobulina de superficie. Se secreta el mismo anticuerpo específico de antígeno y puede suprimir por retroalimentación o promover la señalización negativa. Esta señalización negativa la proporciona FcγRIIB .: [27] Los experimentos que utilizan mutantes de deleción de células B y enzimas dominantes negativas han establecido firmemente un papel importante para la inositol 5-fosfatasa (SHIP) que contiene el dominio SH2 en la señalización negativa. La señalización negativa a través de SHIP parece inhibir la vía Ras a través de la competencia del dominio SH2 con Grb2 y Shc y puede implicar el consumo de mediadores lipídicos intracelulares que actúan como activadores de enzimas alostéricas o que promueven la entrada de Ca2 + extracelular. [28]
Activación celular
Sobre los fagocitos
Cuando las moléculas de IgG , específicas para un determinado antígeno o componente de superficie, se unen al patógeno con su región Fab (región de unión al antígeno del fragmento), sus regiones Fc apuntan hacia afuera, en el alcance directo de los fagocitos . Los fagocitos se unen a esas regiones Fc con sus receptores Fc. [21] Se forman muchas interacciones de baja afinidad entre el receptor y el anticuerpo que trabajan juntos para unirse estrechamente al microbio recubierto de anticuerpo. La baja afinidad individual evita que los receptores Fc se unan a anticuerpos en ausencia de antígeno y, por lo tanto, reduce la posibilidad de activación de células inmunitarias en ausencia de infección. Esto también evita la aglutinación (coagulación) de los fagocitos por el anticuerpo cuando no hay antígeno. Una vez que se ha unido un patógeno, las interacciones entre la región Fc del anticuerpo y los receptores Fc del fagocito dan como resultado el inicio de la fagocitosis . El patógeno es engullido por el fagocito mediante un proceso activo que implica la unión y liberación del complejo región Fc / receptor Fc, hasta que la membrana celular del fagocito encierra completamente al patógeno. [29]
En células NK
El receptor Fc en las células NK reconoce la IgG que está unida a la superficie de una célula diana infectada por patógenos y se llama CD16 o FcγRIII. [30] La activación de FcγRIII por IgG provoca la liberación de citocinas como IFN-γ que envían señales a otras células inmunes, y mediadores citotóxicos como perforina y granzima que ingresan a la célula diana y promueven la muerte celular al desencadenar la apoptosis . Este proceso se conoce como citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos (ADCC). FcγRIII en células NK también puede asociarse con IgG monomérico (es decir, IgG que no está unida a antígeno). Cuando esto ocurre, el receptor Fc inhibe la actividad de la célula NK. [31]
En mastocitos
Los anticuerpos IgE se unen a antígenos de alérgenos . Estas moléculas de IgE unidas a alérgenos interactúan con los receptores Fcε en la superficie de los mastocitos . La activación de los mastocitos tras el acoplamiento de FcεRI da como resultado un proceso llamado desgranulación , mediante el cual el mastocito libera moléculas preformadas de sus gránulos citoplasmáticos ; estos son una mezcla de compuestos que incluyen histamina , proteoglicanos y serina proteasas . [32] Los mastocitos activados también sintetizan y secretan mediadores derivados de lípidos (como prostaglandinas , leucotrienos y factor activador de plaquetas ) y citocinas (como interleucina 1 , interleucina 3 , interleucina 4 , interleucina 5 , interleucina 6 , interleucina 13 , factor de necrosis tumoral alfa , GM-CSF y varias quimiocinas . [33] [34] Estos mediadores contribuyen a la inflamación al atraer a otros leucocitos .
Sobre eosinófilos
Los parásitos grandes como el helminto (gusano) Schistosoma mansoni son demasiado grandes para que los fagocitos los ingieran. También tienen una estructura externa llamada tegumento que es resistente al ataque de sustancias liberadas por macrófagos y mastocitos. Sin embargo, estos parásitos pueden recubrirse con IgE y ser reconocidos por FcεRI en la superficie de los eosinófilos . Los eosinófilos activados liberan mediadores preformados como la proteína básica principal y enzimas como la peroxidasa , contra las cuales los helmintos no son resistentes. [35] [36] La interacción del receptor FcεRI con la porción Fc de la IgE unida a helmintos hace que el eosinófilo libere estas moléculas en un mecanismo similar al de las células NK durante la ADCC. [37]
Sobre linfocitos T
Células T CD4 + ( T maduras h células ) proporcionan ayuda a las células B que producen anticuerpos. En la patología de la enfermedad se observan varios subconjuntos de células T efectoras CD4 + activadas. Estudios anteriores resumidos por Sanders y Lynch en 1993 sugirieron roles críticos para los FcR en las respuestas inmunes mediadas por células T CD4 + y propusieron la formación de un complejo de señalización conjunta entre FcR y TCR en la superficie celular. [38] [39] [40] [41] Chauhan y colaboradores informaron de la colocalización de los CI marcados con el complejo CD3 en la superficie de las células T CD4 + activadas, lo que sugiere la coexistencia de FcR junto con el complejo TCR. [42] Se observa que ambos receptores forman una estructura apical en la membrana de las células T CD4 + activadas, lo que sugiere el movimiento lateral de estos receptores. [43] Se observa la co-migración de FcR con el complejo TCR y BCR en la superficie de las células y los citoconjugados de células T: B muestran esta coexistencia en el punto de contacto. [44] Una revisión anterior sugirió que la expresión de FcR en las células T CD4 + es una cuestión abierta. [45] Esto estableció el paradigma actual de que las células T no expresan FcR y estos hallazgos nunca fueron cuestionados ni probados experimentalmente. [46] Chauhan y colaboradores mostraron unión de complejos inmunes (CI), el ligando FcR a las células T CD4 + activadas. [46] La expresión de CD16a se induce en las células T CD4 + vírgenes humanas activadas, que expresan CD25, CD69 y CD98 y la unión a los CI conduce a la generación de células de memoria efectoras. [47] La señalización de CD16a está mediada por la fosforilación de Syk (pSyk). [47] [48] [49]
Un estudio ahora sugiere la expresión inducida de CD32a tras la activación de células T CD4 + humanas, similar a CD16a. [48] [50] La expresión de CD32a en las células T CD4 + también fue sugerida por tres estudios independientes de investigadores del VIH-1. Ahora se confirma la expresión de CD16a y CD32a en un subconjunto de células T CD4 + activadas. [48] [50] Los FcR en la superficie celular al unirse a los CI compuestos de ácidos nucleicos desencadenan la producción de citocinas y regulan positivamente las vías de detección de ácidos nucleicos. Los FcR están presentes tanto en la superficie celular como en el citosol. La señalización de CD16a regula al alza la expresión de receptores de tipo toll que detectan ácidos nucleicos y los reubica en la superficie celular. [47] [51] CD16a es una nueva señal coestimuladora para las células T CD4 + humanas, que sustituye con éxito el requisito de CD28 durante la autoinmunidad. [52] En un entorno autoinmune, las células T CD4 + evitan el requisito de la cososeñalización CD28 para activarse por completo. [52] Además, el bloqueo de la señalización conjunta de CD28 no inhibe el desarrollo de células TFH, un subconjunto clave para la generación de células B plasmáticas autorreactivas que producen autoanticuerpos. [53] Se requiere un equilibrio entre las señales coestimuladoras e inhibidoras para la homeostasis inmunitaria. La coestimulación excesiva y / o la co-inhibición insuficiente conducen a la degradación de la tolerancia y la autoinmunidad. La coestimulación mediada por CD16a proporciona una señal positiva en las células T CD4 + activadas y no en las células inactivas que carecen de expresión de FcγR. [48]
Ver también
- Molécula similar al receptor de Fc
Referencias
- ^ Anderson R (2003). "Manipulación de macromoléculas de superficie celular por flavivirus" . Avances en la investigación de virus . 59 : 229–74. doi : 10.1016 / S0065-3527 (03) 59007-8 . ISBN 9780120398591. PMC 7252169 . PMID 14696331 .
- ^ Owen J, Punt J, Stranford S, Jones P (2009). Inmunología (7ª ed.). Nueva York: WH Freeman and Company. pag. 423. ISBN 978-14641-3784-6.
- ^ a b c d Fridman WH (septiembre de 1991). "Receptores Fc y factores de unión a inmunoglobulinas" . Revista FASEB . 5 (12): 2684–90. doi : 10.1096 / fasebj.5.12.1916092 . PMID 1916092 .
- ^ Indik ZK, Park JG, Hunter S, Schreiber AD (diciembre de 1995). "La disección molecular de la fagocitosis mediada por el receptor Fc gamma" . Sangre . 86 (12): 4389–99. doi : 10.1182 / blood.V86.12.4389.bloodjournal86124389 . PMID 8541526 .
- ^ Harrison PT, Davis W, Norman JC, Hockaday AR, Allen JM (septiembre de 1994). "Unión de inmunoglobulina G monomérica desencadena endocitosis mediada por Fc gamma RI". La Revista de Química Biológica . 269 (39): 24396–402. PMID 7929100 .
- ^ a b c d Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin ME, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (febrero de 2015). "Glicanos en el sistema inmunológico y la teoría de la autoinmunidad de los glicanos alterados: una revisión crítica" . Revista de autoinmunidad . 57 (6): 1–13. doi : 10.1016 / j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .
- ^ Zhu X, Meng G, Dickinson BL, Li X, Mizoguchi E, Miao L, Wang Y, Robert C, Wu B, Smith PD, Lencer WI, Blumberg RS (marzo de 2001). "El receptor de Fc neonatal relacionado con el MHC de clase I para IgG se expresa funcionalmente en monocitos, macrófagos intestinales y células dendríticas" . Revista de inmunología . 166 (5): 3266–76. doi : 10.4049 / jimmunol.166.5.3266 . PMC 2827247 . PMID 11207281 .
- ^ Firan M, Bawdon R, Radu C, Ober RJ, Eaken D, Antohe F, Ghetie V, Ward ES (agosto de 2001). "El receptor relacionado con el MHC de clase I, FcRn, juega un papel esencial en la transferencia maternofetal de gammaglobulina en humanos" . Inmunología internacional . 13 (8): 993–1002. doi : 10.1093 / intimm / 13.8.993 . PMID 11470769 .
- ^ Simister NE, Jacobowitz Israel E, Ahouse JC, Story CM (mayo de 1997). "Nuevas funciones del receptor Fc relacionado con MHC clase I, FcRn". Transacciones de la sociedad bioquímica . 25 (2): 481–6. doi : 10.1042 / bst0250481 . PMID 9191140 .
- ^ a b c Otten MA, van Egmond M (marzo de 2004). "El receptor Fc para IgA (FcalphaRI, CD89)". Cartas de inmunología . 92 (1–2): 23–31. doi : 10.1016 / j.imlet.2003.11.018 . PMID 15081523 .
- ^ Shibuya A, Honda S (diciembre de 2006). "Características moleculares y funcionales del Fcalpha / muR, un nuevo receptor Fc para IgM e IgA". Seminarios Springer en Inmunopatología . 28 (4): 377–82. doi : 10.1007 / s00281-006-0050-3 . PMID 17061088 .
- ^ Cho Y, Usui K, Honda S, Tahara-Hanaoka S, Shibuya K, Shibuya A (junio de 2006). "Características moleculares de la unión de IgA e IgM Fc a Fcalpha / muR" . Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 345 (1): 474–8. doi : 10.1016 / j.bbrc.2006.04.084 . hdl : 2241/102010 . PMID 16681999 .
- ^ Ochiai K, Wang B, Rieger A, Kilgus O, Maurer D, Födinger D, Kinet JP, Stingl G, Tomioka H (1994). "Una revisión sobre Fc epsilon RI en células de Langerhans epidérmicas humanas". Archivos internacionales de alergia e inmunología . 104 Suppl 1 (1): 63–4. doi : 10.1159 / 000236756 . PMID 8156009 .
- ^ Prussin C, Metcalfe DD (febrero de 2006). "5. IgE, mastocitos, basófilos y eosinófilos". La Revista de Alergia e Inmunología Clínica . 117 (2 Suppl Mini-Primer): S450-6. doi : 10.1016 / j.jaci.2005.11.016 . PMID 16455345 .
- ^ von Bubnoff D, Novak N, Kraft S, Bieber T (marzo de 2003). "El papel central de FcepsilonRI en alergia". Dermatología clínica y experimental . 28 (2): 184–7. doi : 10.1046 / j.1365-2230.2003.01209.x . PMID 12653710 .
- ^ Kikutani H, Yokota A, Uchibayashi N, Yukawa K, Tanaka T, Sugiyama K, Barsumian EL, Suemura M, Kishimoto T (1989). "Estructura y función del receptor II de Fc epsilon (Fc epsilon RII / CD23): un punto de contacto entre la fase efectora de la alergia y la diferenciación de células B". Simposio de la Fundación Ciba . Simposios de la Fundación Novartis. 147 : 23–31, discusión 31–5. doi : 10.1002 / 9780470513866.ch3 . ISBN 9780470513866. PMID 2695308 .
- ^ Selvaraj P, Fifadara N, Nagarajan S, Cimino A, Wang G (2004). "Regulación funcional de los receptores gamma de Fc de neutrófilos humanos". Investigación inmunológica . 29 (1-3): 219-30. doi : 10.1385 / IR: 29: 1-3: 219 . PMID 15181284 .
- ^ Sulica A, Chambers WH, Manciulea M, Metes D, Corey S, Rabinowich H, Whiteside TL, Herberman RB (1995). "Vías de transducción de señales divergentes y efectos sobre las funciones de las células asesinas naturales inducidas por la interacción de los receptores Fc con ligandos fisiológicos o anticuerpos antirreceptores". Inmunidad natural . 14 (3): 123–33. PMID 8832896 .
- ^ Sarfati M, Fournier S, Wu CY, Delespesse G (1992). "Expresión, regulación y función del antígeno humano Fc épsilon RII (CD23)". Investigación inmunológica . 11 (3–4): 260–72. doi : 10.1007 / BF02919132 . PMID 1287120 .
- ^ Raghavan M, Bjorkman PJ (1996). "Receptores Fc y sus interacciones con inmunoglobulinas" (PDF) . Revisión anual de biología celular y del desarrollo . 12 : 181–220. doi : 10.1146 / annurev.cellbio.12.1.181 . PMID 8970726 .
- ^ a b Swanson JA, Hoppe AD (diciembre de 2004). "La coordinación de la señalización durante la fagocitosis mediada por receptores Fc". Revista de biología de leucocitos . 76 (6): 1093-103. doi : 10.1189 / jlb.0804439 . hdl : 2027,42 / 141562 . PMID 15466916 .
- ^ Sun PD (2003). "Estructura y función de los receptores de células asesinas naturales" . Investigación inmunológica . 27 (2–3): 539–48. doi : 10.1385 / IR: 27: 2-3: 539 . PMID 12857997 .
- ^ Dushek O, Goyette J, van der Merwe PA (noviembre de 2012). "Receptores fosforilados de tirosina no catalíticos". Revisiones inmunológicas . 250 (1): 258–276. doi : 10.1111 / imr.12008 . PMID 23046135 .
- ^ Cambier JC (febrero de 1995). "Nueva nomenclatura para el motivo Reth (o ARH1 / TAM / ARAM / YXXL)". Inmunología hoy . 16 (2): 110. doi : 10.1016 / 0167-5699 (95) 80105-7 . PMID 7888063 .
- ^ Huang ZY, Hunter S, Kim MK, Indik ZK, Schreiber AD (junio de 2003). "El efecto de las fosfatasas SHP-1 y SHIP-1 en la señalización de los receptores Fcgamma que contienen ITIM e ITAM FcgammaRIIB y FcgammaRIIA" . Revista de biología de leucocitos . 73 (6): 823–9. doi : 10.1189 / jlb.0902454 . PMID 12773515 .
- ^ Cambier JC (junio de 1997). "¿Abundan los receptores inhibidores?" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (12): 5993–5. Código Bibliográfico : 1997PNAS ... 94.5993C . doi : 10.1073 / pnas.94.12.5993 . PMC 33673 . PMID 9177155 .
- ^ Takai T, Ono M, Hikida M, Ohmori H, Ravetch JV (enero de 1996). "Respuestas humorales y anafilácticas aumentadas en ratones deficientes en Fc gamma RII". Naturaleza . 379 (6563): 346–9. Código Bibliográfico : 1996Natur.379..346T . doi : 10.1038 / 379346a0 . PMID 8552190 .
- ^ Coggeshall KM (junio de 1998). "Señalización inhibidora por células B Fc gamma RIIb". Opinión actual en inmunología . 10 (3): 306–12. doi : 10.1016 / s0952-7915 (98) 80169-6 . PMID 9638367 .
- ^ Joshi T, Butchar JP, Tridandapani S (octubre de 2006). "Señalización del receptor Fcgamma en fagocitos". Revista Internacional de Hematología . 84 (3): 210–6. doi : 10.1532 / IJH97.06140 . PMID 17050193 .
- ^ Trinchieri G, Valiante N (1993). "Receptores del fragmento Fc de IgG en células asesinas naturales". Inmunidad natural . 12 (4–5): 218–34. PMID 8257828 .
- ^ Sulica A, Galatiuc C, Manciulea M, Bancu AC, DeLeo A, Whiteside TL, Herberman RB (abril de 1993). "Regulación de la citotoxicidad natural humana por IgG. IV. Asociación entre la unión de IgG monomérica a los receptores Fc en linfocitos granulares grandes e inhibición de la actividad de las células asesinas naturales (NK)". Inmunología celular . 147 (2): 397–410. doi : 10.1006 / cimm.1993.1079 . PMID 8453679 .
- ^ Yamasaki S, Saito T (2005). "Regulación de la activación de mastocitos a través de FcepsilonRI". Inmunología química y alergia . 87 : 22–31. doi : 10.1159 / 000087568 . ISBN 3-8055-7948-9. PMID 16107760 .
- ^ Wakahara S, Fujii Y, Nakao T, Tsuritani K, Hara T, Saito H, Ra C (noviembre de 2001). "Perfiles de expresión génica para Fc épsilon RI, citocinas y quimiocinas tras la activación de Fc épsilon RI en mastocitos cultivados humanos derivados de sangre periférica". Cytokine . 16 (4): 143–52. doi : 10.1006 / cyto.2001.0958 . PMID 11792124 .
- ^ Metcalfe DD, Baram D, Mekori YA (octubre de 1997). "Mastocitos". Revisiones fisiológicas . 77 (4): 1033–79. doi : 10.1152 / physrev.1997.77.4.1033 . PMID 9354811 .
- ^ David JR, Butterworth AE, Vadas MA (septiembre de 1980). "Mecanismo de la interacción que media la muerte de Schistosoma mansoni por eosinófilos humanos". The American Journal of Tropical Medicine and Hygiene . 29 (5): 842–8. doi : 10.4269 / ajtmh.1980.29.842 . PMID 7435788 .
- ^ Capron M, Soussi Gounni A, Morita M, Truong MJ, Prin L, Kinet JP, Capron A (1995). "Eosinófilos: de receptores de inmunoglobulina E de baja a alta afinidad" . Alergia . 50 (25 Suppl): 20–3. doi : 10.1111 / j.1398-9995.1995.tb04270.x . PMID 7677229 .
- ^ Gounni AS, Lamkhioued B, Ochiai K, Tanaka Y, Delaporte E, Capron A, Kinet JP, Capron M (enero de 1994). "El receptor de IgE de alta afinidad en eosinófilos participa en la defensa contra los parásitos". Naturaleza . 367 (6459): 183–6. Código Bibliográfico : 1994Natur.367..183S . doi : 10.1038 / 367183a0 . PMID 8114916 .
- ^ Pichler WJ, Lum L, Broder S (1978). "Receptores Fc en linfocitos T humanos. I. Transición de Tgamma a células Tmu". J Immunol . 121 (4): 1540-1548. PMID 308968 .
- ^ Sandor M, Lynch RG (mayo de 1993). "Receptores de linfocitos Fc: el caso especial de las células T". Immunol. Hoy . 14 (5): 227–31. doi : 10.1016 / 0167-5699 (93) 90168-K . PMID 8517922 .
- ^ Engelhardt W, Matzke J, Schmidt RE (1995). "Expresión dependiente de la activación de receptores de IgG de baja afinidad Fc gamma RII (CD32) y Fc gamma RIII (CD16) en subpoblaciones de linfocitos T humanos". Inmunobiología . 192 (5): 297–320. doi : 10.1016 / s0171-2985 (11) 80172-5 . PMID 7649565 .
- ^ Moretta L, Webb SR, Grossi CE, Lydyard PM, Cooper MD (1977). "Análisis funcional de dos subpoblaciones de células T humanas: ayuda y supresión de las respuestas de células B por células T portadoras de receptores para IgM o IgG" . J Exp Med . 146 (1): 184–200. doi : 10.1084 / jem.146.1.184 . PMC 2180738 . PMID 301544 .
- ^ Chauhan AK, Moore TL (2011). "Activación de células T por complejo terminal de complemento e inmunocomplejos" . La Revista de Química Biológica . 286 (44): 38627–38637. doi : 10.1074 / jbc.M111.266809 . PMC 3207419 . PMID 21900254 .
- ^ Chauhan AK, Moore TL (2011). "Activación de células T por complejo terminal de complemento e inmunocomplejos" . La Revista de Química Biológica . 286 (44): 38627–38637. doi : 10.1074 / jbc.M111.266809 . PMC 3207419 . PMID 21900254 .
- ^ Sandor M, Lynch RG (1993). "Receptores de linfocitos Fc: el caso especial de las células T". Inmunología hoy . 14 (5): 227-231. doi : 10.1016 / 0167-5699 (93) 90168-K . PMID 8517922 .
- ^ Nimmerjahn F, Ravetch JV (enero de 2008). "Receptores de Fcgamma como reguladores de respuestas inmunes". Nat. Rev. Immunol . 8 (1): 34–47. doi : 10.1038 / nri2206 . PMID 18064051 .
- ^ a b Bruhns P, Jönsson F (noviembre de 2015). "Funciones efectoras de ratón y humano FcR". Immunol. Rev . 268 (1): 25–51. doi : 10.1111 / imr.12350 . PMID 26497511 .
- ^ a b c Chauhan AK, Moore TL, Bi Y, Chen C (enero de 2016). "FcγRIIIa-Syk co-señal modula la respuesta de células T CD4 + y regula al alza la expresión del receptor tipo Toll (TLR)" . J. Biol. Chem . 291 (3): 1368–86. doi : 10.1074 / jbc.M115.684795 . PMC 4714221 . PMID 26582197 .
- ^ a b c d Chauhan AK, Chen C, Moore TL, DiPaolo RJ (febrero de 2015). "La expresión inducida de FcγRIIIa (CD16a) en las células T CD4 + desencadena la generación de subconjunto alto de IFN-γ" . J. Biol. Chem . 290 (8): 5127–40. doi : 10.1074 / jbc.M114.599266 . PMC 4335247 . PMID 25556651 .
- ^ Chauhan AK, Moore TL (2012). "Los complejos inmunes y las proteínas del complemento tardío desencadenan la activación de la tirosina quinasa Syk en las células T CD4 (+) humanas" . Clin Exp Immunol . 167 (2): 235–245. doi : 10.1111 / j.1365-2249.2011.04505.x . PMC 3278689 . PMID 22235999 .
- ^ a b Holgado MP, Sananez I, Raiden S, Geffner JR, Arruvito L (2018). "La ligadura de CD32 promueve la activación de células T CD4 +" . Front Immunol . 9 : 2814. doi : 10.3389 / fimmu.2018.02814 . PMC 6284025 . PMID 30555482 .
- ^ Chauhan AK (2017). "La señalización de FcgammaRIIIa modula las respuestas TLR endosomales en células T CD4 + humanas" . J Immunol . 198 (12): 4596–4606. doi : 10.4049 / jimmunol.1601954 . PMC 5505339 . PMID 28500073 .
- ^ a b Bour-Jordan H, Esensten JH, Martinez-Llordella M, Penaranda C, Stumpf M, Bluestone JA (2011). "Control intrínseco y extrínseco de la tolerancia de células T periféricas por moléculas coestimuladoras de la familia CD28 / B7" . Rev Immunol . 241 (1): 180–205. doi : 10.1111 / j.1600-065X.2011.01011.x . PMC 3077803 . PMID 21488898 .
- ^ Weber JP, Fuhrmann F, Feist RK, Lahmann A, Al Baz MS, Gentz LJ, Vu Van D, Mages HW, Haftmann C, Riedel R, Grun JR, Schuh W, Kroczek RA, Radbruch A, Mashreghi MF, Hutloff A ( 2015). "ICOS mantiene el fenotipo de las células auxiliares foliculares T regulando negativamente el factor 2 tipo Kruppel" . La Revista de Medicina Experimental . 212 (2): 217–233. doi : 10.1084 / jem.20141432 . PMC 4322049 . PMID 25646266 .
Otras lecturas
- Laneway CA, Travers P, Waldport M, Shlomchik MJ (2001). "Capítulo 9. La respuesta inmune humoral" . Inmunobiología: el sistema inmunológico en la salud y la enfermedad (5ª ed.). Nueva York: Garland. ISBN 978-0-8153-3642-6.
- Abbas AK, Lichtman AH, Pillai S (2012). "Capítulo 12: Mecanismos efectores de la inmunidad humoral". Inmunología celular y molecular (7ª ed.). Filadelfia: Elsevier / Saunders. ISBN 978-1-4377-1528-6.
- Gerber JS, Mosser DM (febrero de 2001). "Señales estimulantes e inhibidoras que se originan en los receptores Fcgamma de macrófagos". Microbios e infección . 3 (2): 131–9. doi : 10.1016 / s1286-4579 (00) 01360-5 . PMID 11251299 .
- Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin ME, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (febrero de 2015). "Glicanos en el sistema inmunológico y la teoría de la autoinmunidad de los glicanos alterados: una revisión crítica" . Revista de autoinmunidad . 57 : 1-13. doi : 10.1016 / j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .
enlaces externos
- Receptor Fc + en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .