Biosíntesis de proteínas


La biosíntesis de proteínas (o síntesis de proteínas ) es un proceso biológico central que ocurre dentro de las células y equilibra la pérdida de proteínas celulares (a través de la degradación o exportación ) a través de la producción de nuevas proteínas. Las proteínas realizan una serie de funciones críticas como enzimas , proteínas estructurales u hormonas . La síntesis de proteínas es un proceso muy similar tanto para procariotas como para eucariotas , pero existen algunas diferencias claras. [1]

La síntesis de proteínas se puede dividir ampliamente en dos fases: transcripción y traducción . Durante la transcripción, una sección de ADN que codifica una proteína, conocida como gen , se convierte en una molécula molde llamada ARN mensajero (ARNm). Esta conversión la llevan a cabo enzimas, conocidas como ARN polimerasas , en el núcleo de la célula . [2] En eucariotas, este ARNm se produce inicialmente en una forma prematura ( pre-ARNm ) que sufre modificaciones postranscripcionales para producir ARNm maduro . El ARNm maduro se exporta desde el núcleo celular a través deporos nucleares al citoplasma de la célula para que se produzca la traducción. Durante la traducción, los ribosomas leen el ARNm y utilizan la secuencia de nucleótidos del ARNm para determinar la secuencia de aminoácidos . Los ribosomas catalizan la formación de enlaces peptídicos covalentes entre los aminoácidos codificados para formar una cadena polipeptídica .

Después de la traducción, la cadena polipeptídica debe plegarse para formar una proteína funcional; por ejemplo, para funcionar como una enzima, la cadena polipeptídica debe plegarse correctamente para producir un sitio activo funcional . Para adoptar una forma tridimensional (3D) funcional, la cadena polipeptídica primero debe formar una serie de estructuras subyacentes más pequeñas denominadas estructuras secundarias . La cadena polipeptídica en estas estructuras secundarias luego se pliega para producir la estructura terciaria 3D general . Una vez plegada correctamente, la proteína puede sufrir una mayor maduración a través de diferentes modificaciones postraduccionales.. Las modificaciones posteriores a la traducción pueden alterar la capacidad de funcionamiento de la proteína, su ubicación dentro de la célula (p. ej., citoplasma o núcleo) y la capacidad de la proteína para interactuar con otras proteínas . [3]

La biosíntesis de proteínas tiene un papel clave en la enfermedad, ya que los cambios y errores en este proceso, a través de mutaciones subyacentes en el ADN o el mal plegamiento de proteínas, son a menudo las causas subyacentes de una enfermedad. Las mutaciones de ADN cambian la secuencia de ARNm posterior, que luego altera la secuencia de aminoácidos codificada por ARNm. Las mutaciones pueden hacer que la cadena polipeptídica sea más corta al generar una secuencia de terminación que provoque la terminación temprana de la traducción. Alternativamente, una mutación en la secuencia del ARNm cambia el aminoácido específico codificado en esa posición en la cadena polipeptídica. Este cambio de aminoácido puede afectar la capacidad de la proteína para funcionar o plegarse correctamente. [4]Las proteínas mal plegadas a menudo están implicadas en enfermedades, ya que las proteínas mal plegadas tienden a unirse para formar grupos densos de proteínas . Estos grupos están relacionados con una variedad de enfermedades, a menudo neurológicas , como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson . [5]

La transcripción ocurre en el núcleo utilizando el ADN como plantilla para producir el ARNm. En eucariotas, esta molécula de ARNm se conoce como pre-ARNm, ya que sufre modificaciones postranscripcionales en el núcleo para producir una molécula de ARNm madura. Sin embargo, en procariotas no se requieren modificaciones postranscripcionales, por lo que la molécula de ARNm maduro se produce inmediatamente por transcripción. [1]


Un núcleo dentro de una célula que muestra ADN, ARN y enzimas en las diferentes etapas de la biosíntesis de proteínas.
Biosíntesis de proteínas a partir de la transcripción y modificaciones postranscripcionales en el núcleo. Luego, el ARNm maduro se exporta al citoplasma donde se traduce. A continuación, la cadena polipeptídica se pliega y se modifica postraduccionalmente.
Muestra las dos cadenas de polinucleótidos dentro de la molécula de ADN unidas por enlaces de hidrógeno entre pares de bases complementarias. Una cadena corre en la dirección 5' a 3' y las cadenas complementarias corren en la dirección opuesta 3' a 5' ya que es antiparalela.
Ilustra la direccionalidad intrínseca de la molécula de ADN con la cadena de codificación que va de 5' a 3' y la cadena de plantilla complementaria que va de 3' a 5'
Ilustra la conversión de la hebra molde de ADN en la molécula de pre-ARNm por la ARN polimerasa.
Describe el proceso de modificación postranscripcional de pre-ARNm mediante protección, poliadenilación y empalme para producir una molécula de ARNm madura lista para exportarse desde el núcleo.
Ilustra el proceso de traducción que muestra el ciclo del emparejamiento codón-anti-codón de ARNt y la incorporación de aminoácidos en la cadena polipeptídica en crecimiento por parte del ribosoma.
Un ribosoma en una cadena de ARNm con ARNt que llega, realiza el emparejamiento de bases codón-anti-codón, entrega su aminoácido a la cadena polipeptídica en crecimiento y se va. Demuestra la acción del ribosoma como una máquina biológica que funciona a nanoescala para realizar la traducción. El ribosoma se mueve a lo largo de la molécula de ARNm maduro incorporando ARNt y produciendo una cadena polipeptídica.
Muestra el proceso de plegamiento de una cadena polipeptídica desde su estructura primaria inicial hasta la estructura cuaternaria.
Muestra una modificación postraduccional de la proteína por escisión de proteasa, lo que ilustra que los enlaces preexistentes se retienen incluso cuando se escinde la cadena polipeptídica.
Muestra la modificación postraduccional de la proteína por metilación, acetilación y fosforilación.
Ilustra la diferencia en la estructura entre la glicosilación unida a N y unida a O en una cadena polipeptídica.
Muestra la formación de enlaces covalentes disulfuro como una modificación postraduccional. Los enlaces disulfuro pueden formarse dentro de una sola cadena polipeptídica (izquierda) o entre cadenas polipeptídicas en un complejo proteico de múltiples subunidades (derecha).
Una comparación entre un individuo sano y un paciente de anemia de células falciformes que ilustra las diferentes formas de los glóbulos rojos y el diferente flujo sanguíneo dentro de los vasos sanguíneos.
Formación de genes cancerosos debido al mal funcionamiento de los genes supresores.