La proteína codificada por el gen TAS1R1 es un receptor acoplado a proteína G con siete dominios transmembrana y es un componente del receptor del gusto del aminoácido heterodimérico T1R1 + 3. Este receptor se forma como un dímero de las proteínas TAS1R1 y TAS1R3 . Además, la proteína TAS1R1 no es funcional fuera de la formación del heterodímero 1 + 3. [6] Se ha demostrado que el receptor TAS1R1 + 3 responde a los L- aminoácidos pero no a sus D-enantiómeros u otros compuestos. Esta capacidad para unir L- aminoácidos , específicamente L- glutamina , permite al cuerpo sentir el sabor umami o sabroso. [7]Se han encontrado múltiples variantes de transcripción que codifican varias isoformas diferentes para este gen, lo que puede explicar los diferentes umbrales gustativos entre individuos para el gusto umami . [5] [8] Otra cualidad interesante de las proteínas TAS1R1 y TAS1R2 es su actividad espontánea en ausencia de dominios extracelulares y ligandos de unión. [9] Esto puede significar que el dominio extracelular regula la función del receptor al prevenir la acción espontánea, así como la unión a ligandos activadores como la L- glutamina .
El sabor umami está claramente relacionado con el compuesto glutamato monosódico (MSG). Sintetizado en 1908 por el químico japonés Kikunae Ikeda , este compuesto potenciador del sabor llevó al nombre de una nueva cualidad de sabor que se denominó " umami ", la palabra japonesa para "sabroso". [10] El receptor del gusto TAS1R1 + 3 es sensible al glutamato en el MSG, así como a las moléculas potenciadoras del gusto sinérgicas, inosina monofosfato (IMP) y guanosina monofosfato (GMP). Estas moléculas potenciadoras del sabor no pueden activar el receptor por sí solas, sino que se utilizan para mejorar las respuestas del receptor a muchos L-aminoácidos. [7] [11]
Se ha demostrado que los receptores TAS1R1 y TAS1R2 se unen a proteínas G , más a menudo a la subunidad Gα de gustducina , aunque una desactivación de gustducina ha mostrado una pequeña actividad residual. También se ha demostrado que TAS1R1 y TAS1R2 activan Gαo y Gαi. [9] Esto sugiere que TAS1R1 y TAS1R2 son receptores acoplados a proteína G que inhiben las adenilil ciclasas para disminuir los niveles de monofosfato de guanosina cíclico (cGMP) en los receptores del gusto . [12]
La investigación realizada mediante la creación de eliminaciones de canales comunes activados por los sistemas sensoriales de segundos mensajeros de la proteína G también ha demostrado una conexión entre la percepción del gusto umami y la vía del fosfatidilinositol (PIP2). Se ha demostrado que el canal de potencial de receptor transitorio catiónico no selectivo TRPM5 se correlaciona tanto con el sabor dulce como con el umami. Además, se demostró que la fosfolipasa PLCβ2 se correlaciona de manera similar con umami y sabor dulce. Esto sugiere que la activación de la vía de la proteína G y la activación posterior de PLC β2 y el canal TRPM5 en estas células gustativas funcionan para activar la célula. [13]
Las células que expresan TAS1R1 + 3 se encuentran principalmente en las papilas fungiformes en la punta y los bordes de la lengua y las células receptoras del gusto del paladar en el techo de la boca. [6] Se muestra que estas células hacen sinapsis con los nervios de la cuerda del tímpano para enviar sus señales al cerebro, aunque se ha encontrado cierta activación del nervio glosofaríngeo . [7] [14] Los canales TAS1R y TAS2R (amargo) no se expresan juntos en las papilas gustativas. [6]
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .