Motivo WH2 | ||||||||
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![]() Complejo ternario del dominio WH2 de mim con actina - dnasa I
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | WH2 | |||||||
Pfam | PF02205 | |||||||
InterPro | IPR003124 | |||||||
INTELIGENTE | WH2 | |||||||
SCOP2 | 1ej5 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Función
El motivo WH2 o dominio WH2 es un motivo de secuencia conservado evolutivamente contenido en proteínas . [2] Se encuentra en las proteínas WASP que controlan la polimerización de la actina, por lo tanto, WH2 es importante en procesos celulares como la contractilidad celular, la motilidad celular, el tráfico celular y la señalización celular. [3]
Motivo
Se ha demostrado que el motivo WH2 (para la región 2 de homología del síndrome de Wiskott-Aldrich ) en WAS y Scar1 / WASF1 (homólogo de mamífero) interactúa a través de sus motivos WH2 con actina .
El dominio WH2 (WASP-Homology 2 u Wiskott-Aldrich homology 2) es un motivo de unión a actina de ~ 18 aminoácidos. Este dominio fue reconocido por primera vez como un elemento esencial para la regulación del citoesqueleto por la familia de proteínas del síndrome de Wiskott-Aldrich de mamíferos (WASP). Las proteínas WH2 se encuentran en eucariotas, desde levaduras hasta mamíferos, en virus de insectos y en algunas bacterias. El dominio WH2 se encuentra como una parte modular de proteínas más grandes; puede estar asociado con el dominio WH1 o EVH1 y con el dominio CRIB , y el dominio WH2 puede ocurrir como una repetición en tándem. El dominio WH2 se une a los monómeros de actina y puede facilitar el ensamblaje de los monómeros de actina en filamentos de actina. [4] [5]
Ejemplos de
Los genes humanos que codifican proteínas que contienen el motivo WH2 incluyen:
Referencias
- ^ PDB : 2d1k ; Lee SH, Kerff F, Chereau D, Ferron F, Klug A, Dominguez R (febrero de 2007). "Base estructural para la función de unión a actina de falta en metástasis" . Estructura . 15 (2): 145–55. doi : 10.1016 / j.str.2006.12.005 . PMC 1853380 . PMID 17292833 .
- ^ Machesky LM, Insall RH (1998). "Scar1 y la proteína del síndrome de Wiskott-Aldrich relacionado, WASP, regulan el citoesqueleto de actina a través del complejo Arp2 / 3" . Curr. Biol . 8 (25): 1347–56. doi : 10.1016 / S0960-9822 (98) 00015-3 . PMID 9889097 . S2CID 16661755 .
- ^ Veltman DM, Insall RH (2010). "Proteínas de la familia WASP: su evolución y sus implicaciones fisiológicas" . Mol Biol Cell . 21 (16): 2880–93. doi : 10.1091 / mbc.E10-04-0372 . PMC 2921111 . PMID 20573979 .
- ^ Machesky LM, Insall RH, Volkman LE (2001). "Secuencias de homología WASP en baculovirus". Trends Cell Biol . 11 (7): 286-287. doi : 10.1016 / S0962-8924 (01) 02009-8 . PMID 11434350 .
- ^ Lappalainen P, Paunola E, Mattila PK (2002). "Dominio WH2: un adaptador pequeño y versátil para monómeros de actina" . FEBS Lett . 513 (1): 92–97. doi : 10.1016 / S0014-5793 (01) 03242-2 . PMID 11911886 . S2CID 5914765 .