La protoclorofilida , [1] o monovinil protoclorofilida , es un intermedio en la biosíntesis de la clorofila a . Carece de la cadena lateral fitol de la clorofila y del pirrol reducido en el anillo D. [2] El protoclorofilida es muy fluorescente ; los mutantes que lo acumulan brillan en rojo si se irradian con luz azul. [3] En las angiospermas , los pasos posteriores que convierten la protoclorofilida en clorofila dependen de la luz, y estas plantas son pálidas ( cloróticas ) si se cultivan en la oscuridad. gimnospermas ,las algas y las bacterias fotosintéticas tienen otra enzima independiente de la luz y también se vuelven verdes en la oscuridad.
Nombres | |
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Nombre IUPAC Magnesio (21 R ) -3- (2-carboxietil) -14-etil-21- (metoxicarbonil) -4,8,13,18-tetrametil-20-oxo-9-vinil-3,4,23,25- tetradehidroforbina-23,25-diuro | |
Otros nombres Protoclorofilida de monovinilo | |
Identificadores | |
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Modelo 3D ( JSmol ) | |
CHEBI | |
ChemSpider | |
KEGG | |
PubChem CID | |
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Propiedades | |
C 35 H 32 MgN 4 O 5 | |
Masa molar | 612,957 g / mol |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
Referencias de Infobox | |
Conversión a clorofila
La enzima que convierte la protoclorofilida en clorofilida a , el siguiente intermedio en la ruta biosintética, [4] es la protoclorofilida reductasa , [5] EC 1.3.1.33. Hay dos proteínas estructuralmente no relacionadas con esta actividad: la dependiente de la luz y la operativa en la oscuridad. La reductasa dependiente de la luz necesita luz para funcionar. La versión operativa oscura es una proteína completamente diferente, que consta de tres subunidades que exhiben una similitud de secuencia significativa con las tres subunidades de nitrogenasa , que cataliza la formación de amoníaco a partir del dinitrógeno. [6] Esta enzima puede ser evolutivamente más antigua pero (al ser similar a la nitrogenasa) es muy sensible al oxígeno libre y no funciona si su concentración excede aproximadamente el 3%. [7] Por lo tanto, la versión alternativa dependiente de la luz necesitaba evolucionar.
La mayoría de las bacterias fotosintéticas tienen reductasas tanto dependientes de la luz como independientes de la luz. Las angiospermas han perdido la forma oscura-operatorio y se basan en 3 copias ligeramente diferentes de la versión dependiente de la luz, a menudo abreviado como POR A, B, y C. Las gimnospermas tienen mucho más copias del gen similar ( Loblolly pino tiene alrededor de 11 pino taeda ( Pinus taeda L.) Contiene múltiples genes expresados que codifican NADPH dependiente de la luz: protoclorofilida oxidorreductasa (POR) ). En las plantas, el POR está codificado en el núcleo celular y solo más tarde se transporta a su lugar de trabajo, el cloroplasto . A diferencia de POR, en plantas y algas que tienen la enzima operativa oscura, está codificada al menos parcialmente en el genoma del cloroplasto . [8]
Peligro potencial para la planta
La clorofila en sí está unida a las proteínas y puede transferir la energía absorbida en la dirección requerida. El protoclorofilido, sin embargo, se presenta principalmente en forma libre y, en condiciones de luz, actúa como fotosensibilizador, formando radicales libres altamente tóxicos. Por tanto, las plantas necesitan un mecanismo eficaz para regular la cantidad de precursor de clorofila. En las angiospermas, esto se realiza en el paso del ácido δ-aminolevulínico (ALA), uno de los compuestos intermedios en la vía biosintética. Las plantas que se alimentan con ALA acumulan niveles altos y tóxicos de protoclorofilida, al igual que los mutantes con un sistema regulador alterado.
Arabidopsis FLU mutante con regulación dañada puede sobrevivir solo en una oscuridad continua (el protoclorofilido no es peligroso en la oscuridad) o bajo luz continua, cuando la planta es capaz de convertir todo el protoclorofilido producido en clorofila y no sobreacumularlo a pesar de la falta de regulación. En la cebada Tigrina mutante (mutada en el mismo gen, [9] ) la luz mata la mayor parte del tejido foliar que se ha desarrollado en la oscuridad, pero parte de la hoja que se originó durante el día sobrevive. Como resultado, las hojas están cubiertas por franjas blancas de regiones necróticas y el número de franjas blancas se acerca a la edad de la hoja en días. Las regiones verdes sobreviven las noches siguientes, probablemente porque la síntesis de clorofila en el tejido foliar maduro se reduce considerablemente de todos modos.
Gripe proteína reguladora de la biosíntesis
A pesar de los numerosos intentos anteriores de encontrar el mutante que sobreacumula el protoclorofilido en las condiciones habituales, en la actualidad (2009) solo se conoce uno de esos genes (la gripe ). La gripe (descrita por primera vez en [3] ) es una proteína localizada en cloroplasto codificada en el núcleo que parece contener solo sitios de interacción proteína-proteína. Actualmente no se sabe qué otras proteínas interactúan a través de este enlazador. La proteína reguladora es una proteína transmembrana que se encuentra en la membrana tilacoide . Más tarde, se descubrió que los mutantes de Tigrina en la cebada, conocidos hace mucho tiempo, también están mutados en el mismo gen. [9] No es obvio por qué no se observaron mutantes de ningún otro gen; tal vez las mutaciones en otras proteínas, involucradas en la cadena reguladora, sean fatales. La gripe es un solo gen, no un miembro de la familia de genes .
Más tarde, por la similitud de secuencia, se encontró una proteína similar en las algas Chlamydomonas , [10] mostrando que este subsistema regulador existía mucho antes de que las angiospermas perdieran la enzima de conversión independiente. De manera diferente, la proteína reguladora de Chlamydomonas es más compleja: es más grande, cruza la membrana tilacoide dos veces en lugar de una, contiene más sitios de interacción proteína-proteína e incluso se somete a un empalme alternativo . Parece que el sistema regulador se simplificó durante la evolución.
Referencias
- ^ Entrada de base de datos compuesta de KEGG [1]
- ^ Sauces, Robert D. (2003). "Biosíntesis de clorofilas a partir de protoporfirina IX". Informes de productos naturales . 20 (6): 327–341. doi : 10.1039 / B110549N . PMID 12828371 .
- ^ a b Meskauskiene R, Nater M, Goslings D, Kessler F, op den Camp R, Apel K. FLU: un regulador negativo de la biosíntesis de clorofila en Arabidopsis thaliana. Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 2001; 98 (22): 12826-31 pdf .
- ^ R. Caspi (18 de julio de 2007). "3,8-divinil-clorofilida una biosíntesis I (aeróbica, dependiente de la luz)" . Base de datos de vías metabólicas MetaCyc . Consultado el 4 de junio de 2020 .
- ^ Entrada de la enzima KEGG 1.3.1.33 [2]
- ^ Yuichi FujitaDagger y Carl E. Bauer (2000). Reconstitución de la protoclorofilida reductasa independiente de la luz a partir de las subunidades Bchl y BchN-BchB purificadas. J. Biol. Chem., Vol. 275, Edición 31, 23583-23588. [3]
- ^ S. Yamazaki, J. Nomata, Y.Fujita (2006) Operación diferencial de protoclorofilido reductasas duales para la biosíntesis de clorofila en respuesta a los niveles de oxígeno ambiental en la cianobacteria Leptolyngbya boryana . Fisiología vegetal, 2006, 142, 911-922 [4]
- ^ J Li, M Goldschmidt-Clermont, MP Timko (1997). Se requiere chlB codificado por cloroplastos para la actividad protoclorofilida reductasa independiente de la luz en Chlamydomonas reinhardtii . Plant Cell 5 (12): 1817–1829. [5] .
- ^ a b Lee, Keun Pyo; Kim, Chanhong; Lee, Dae Won; Apel, Klaus (2003). "TIGRINA d, necesaria para regular la biosíntesis de tetrapirroles en la cebada, es un ortólogo del gen FLU de Arabidopsis thaliana " . Cartas FEBS . 553 (1–2): 119–124. doi : 10.1016 / s0014-5793 (03) 00983-9 . PMID 14550558 . S2CID 34038176 .
- ^ A Falciatore, L Merendino, F Barneche, M Ceol, R Meskauskiene, K Apel, JD Rochaix (2005). Las proteínas FLP actúan como reguladores de la síntesis de clorofila en respuesta a señales de luz y plastidios en Chlamydomonas . Genes & Dev, 19: 176-187 [6]