La proteína Z ( PZ o PROZ ) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen PROZ . [2] [3]
proteína Z | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | PROZ | |||||
Gen NCBI | 8858 | |||||
HGNC | 9460 | |||||
OMIM | 176895 | |||||
PDB | 1LP1 | |||||
RefSeq | NM_003891 | |||||
UniProt | P22891 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 13 q34 | |||||
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La proteína Z es un miembro de la cascada de la coagulación , el grupo de proteínas sanguíneas que conduce a la formación de coágulos sanguíneos . Es una proteína del dominio gla y, por tanto , dependiente de la vitamina K , por lo que su funcionalidad se ve afectada en el tratamiento con warfarina . Es una glicoproteína .
Fisiología
Aunque no es enzimáticamente activa, que está estructuralmente relacionada con varias serina proteasas de la cascada de coagulación: factores VII , IX , X y de la proteína C . Los residuos de carboxiglutamato (que requieren vitamina K) se unen a la proteína Z a las superficies de los fosfolípidos .
El papel principal de la proteína Z parece ser la degradación del factor Xa . Esto lo hace el inhibidor de proteasa relacionado con la proteína Z (ZPI), pero la reacción se acelera 1000 veces por la presencia de la proteína Z. Curiosamente, ZPI también degrada el factor XI , pero esta reacción no requiere la presencia de la proteína Z.
En algunos estudios, los estados de deficiencia se han asociado con una propensión a la trombosis . Otros, sin embargo, lo relacionan con la tendencia al sangrado ; no hay una explicación clara para esto, ya que actúa fisiológicamente como un inhibidor y, lógicamente, su deficiencia habría conducido a una predisposición a la trombosis .
Genética
Tiene un tamaño de 62 kDa y una longitud de 396 aminoácidos . El gen PROZ se ha relacionado con el decimotercer cromosoma (13q34).
Tiene cuatro dominios: una región rica en gla , dos dominios similares a EGF y un dominio similar a tripsina. Carece del residuo de serina que lo haría catalíticamente activo como serina proteasa .
Historia
La proteína Z fue aislada por primera vez en sangre de ganado por Prowse y Esnouf en 1977, [4] y Broze y Miletich la determinaron en plasma humano en 1984. [5]
Estructura
El análisis estructural de la proteína Z permitirá comprender mejor su función. El gráfico de Ramachandran para la proteína Z indica que formará hélices alfa. La estructura final, todo el dominio alfa, se determinó mediante difracción de rayos X. Consiste en la cadena A y B, que son ambos motivos de hélice-bucle-hélice. [1]
Referencias
- ↑ a b PDB : 1LP1 : Högbom M, Eklund M, Nygren PA, Nordlund P (marzo de 2003). "Base estructural para el reconocimiento por un afibody evolucionado in vitro" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 100 (6): 3191–6. doi : 10.1073 / pnas.0436100100 . PMC 404300 . PMID 12604795 .
- ^ Ichinose A, Takeya H, Espling E, Iwanaga S, Kisiel W, Davie EW (noviembre de 1990). "Secuencia de aminoácidos de la proteína Z humana, una glicoproteína plasmática dependiente de la vitamina K". Biochem. Biophys. Res. Comun . 172 (3): 1139–44. doi : 10.1016 / 0006-291X (90) 91566-B . PMID 2244898 .
- ^ Sejima H, Hayashi T, Deyashiki Y, Nishioka J, Suzuki K (septiembre de 1990). "Estructura primaria de la proteína Z humana dependiente de la vitamina K". Biochem. Biophys. Res. Comun . 171 (2): 661–8. doi : 10.1016 / 0006-291X (90) 91197-Z . PMID 2403355 .
- ^ Prowse CV, Esnouf MP (1977). "El aislamiento de una nueva proteína sensible a warfarina a partir de plasma bovino". Biochem. Soc. Trans . 5 (1): 255–6. PMID 892175 .
- ^ Broze GJ, Miletich JP (abril de 1984). "Proteína Z humana" . J. Clin. Invertir . 73 (4): 933–8. doi : 10.1172 / JCI111317 . PMC 425104 . PMID 6707212 .
enlaces externos
- Base de datos de referencia de proteínas humanas