Estructura secundaria proteica
La estructura secundaria de la proteína es la forma tridimensional de segmentos locales de proteínas . Los dos elementos estructurales secundarios más comunes son las hélices alfa y las láminas beta , aunque también se producen giros beta y bucles omega . Los elementos de la estructura secundaria típicamente se forman espontáneamente como un intermedio antes de que la proteína se pliegue en su estructura terciaria tridimensional .
Estructura secundaria se define formalmente por el patrón de enlaces de hidrógeno entre el amino hidrógeno y carboxilo átomos de oxígeno en el péptido columna vertebral . La estructura secundaria se puede definir alternativamente basándose en el patrón regular de ángulos diedros de la columna vertebral en una región particular de la gráfica de Ramachandran independientemente de si tiene los enlaces de hidrógeno correctos.
El concepto de estructura secundaria fue introducido por primera vez por Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang en Stanford en 1952. [1] [2] Otros tipos de biopolímeros como los ácidos nucleicos también poseen estructuras secundarias características .
Las estructuras secundarias más comunes son las hélices alfa y las hojas beta . Se calcula que otras hélices, como la hélice 3 10 y la hélice π , tienen patrones de enlaces de hidrógeno energéticamente favorables, pero rara vez se observan en proteínas naturales, excepto en los extremos de las hélices α debido al empaquetamiento desfavorable del esqueleto en el centro de la hélice. Otras estructuras extendidas, como la hélice de poliprolina y la hoja alfa, son raras en las proteínas en estado nativo , pero a menudo se plantea la hipótesis de que son importantes intermedios de plegamiento de proteínas . apretados vueltasy bucles sueltos y flexibles unen los elementos de la estructura secundaria más "regulares". La bobina aleatoria no es una verdadera estructura secundaria, pero es la clase de conformaciones que indican una ausencia de estructura secundaria regular.
Los aminoácidos varían en su capacidad para formar los diversos elementos de la estructura secundaria. La prolina y la glicina a veces se conocen como "rompedores de hélice" porque alteran la regularidad de la conformación de la estructura de la hélice α; sin embargo, ambos tienen habilidades conformacionales inusuales y comúnmente se encuentran en turnos . Los aminoácidos que prefieren adoptar conformaciones helicoidales en las proteínas incluyen metionina , alanina , leucina , glutamato y lisina ("MALEK" en los códigos de aminoácidos de 1 letra); por el contrario, los grandes residuos aromáticos ( triptófano , tirosinay fenilalanina ) y los aminoácidos ramificados C β ( isoleucina , valina y treonina ) prefieren adoptar conformaciones de cadena β . Sin embargo, estas preferencias no son lo suficientemente fuertes como para producir un método confiable de predecir la estructura secundaria solo a partir de la secuencia.
Se cree que las vibraciones colectivas de baja frecuencia son sensibles a la rigidez local dentro de las proteínas, lo que revela que las estructuras beta son genéricamente más rígidas que las proteínas alfa o desordenadas. [5] [6] Las mediciones de dispersión de neutrones han conectado directamente la característica espectral a ~ 1 THz con los movimientos colectivos de la estructura secundaria de la proteína de barril beta GFP. [7]
