La nisina es un péptido antibacteriano policíclico producido por la bacteria Lactococcus lactis que se utiliza como conservante de alimentos . Cuenta con 34 amino ácidos residuos, incluyendo el raro amino ácidos lantionina (LAN), metillantionina (MeLan), didehydroalanine (Dha), y ácido didehydroaminobutyric (Dhb). Estos aminoácidos inusuales se introducen mediante modificación postraduccional del péptido precursor. En estas reacciones, un 57-mer sintetizado ribosómicamente se convierte en el péptido final. Los aminoácidos insaturados se originan a partir de la serina.y treonina , y la adición catalizada por enzimas de residuos de cisteína a los didehidro aminoácidos dan como resultado múltiples (5) puentes de tioéter .
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Identificadores | |
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Modelo 3D ( JSmol ) | |
CHEBI | |
CHEMBL | |
ChemSpider | |
Tarjeta de información ECHA | 100.014.370 ![]() |
Número e | E234 (conservantes) |
PubChem CID | |
UNII | |
Tablero CompTox ( EPA ) | |
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Propiedades | |
C 143 H 230 N 42 O 37 S 7 | |
Masa molar | 3354,07 g / mol |
Apariencia | polvo |
Densidad | 1,402 g / ml |
Punto de ebullición | 2,966 ° C (5,371 ° F; 3,239 K) |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
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Referencias de Infobox | |
La subtilina y la epidermina están relacionadas con la nisina. Todos son miembros de una clase de moléculas conocidas como lantibióticos .
En la industria alimentaria, la nisina se obtiene del cultivo de L. lactis sobre sustratos naturales, como la leche o la dextrosa , y no se sintetiza químicamente.
Originalmente fue aislado a fines de la década de 1930 y producido desde la década de 1950 como Nisaplin a partir de fuentes naturales por Aplin y Barrett en los laboratorios de Beaminster en Dorset (ahora propiedad de DuPont ), y aprobado como aditivo para uso alimentario en los EE. UU. finales de la década de 1960. [1]
Propiedades
Si bien, en general, la mayoría de las bacteriocinas inhiben sólo especies estrechamente relacionadas, la nisina es un raro ejemplo de bacteriocina de "amplio espectro" eficaz contra muchos organismos grampositivos , incluidas las bacterias del ácido láctico (comúnmente asociadas para evitar el deterioro de los alimentos), Listeria monocytogenes (un conocido patógeno), Staphylococcus aureus , Bacillus cereus , Clostridium botulinum , etc. También es particularmente eficaz contra las esporas. Las bacterias gramnegativas están protegidas por su membrana externa, pero pueden volverse susceptibles a la acción de la nisina después de un choque térmico o cuando se combina con el quelante EDTA . La nisina es soluble en agua y puede ser eficaz a niveles cercanos al rango de partes por mil millones. La concentración de nisina se puede medir utilizando diversas técnicas como la cromatografía o mediante un simple bioensayo de difusión en agar . [2]
Aplicaciones
La producción de alimentos
La nisina se utiliza en quesos procesados , carnes, bebidas, etc. durante la producción para prolongar la vida útil al suprimir el deterioro grampositivo y las bacterias patógenas. [ cita requerida ] En los alimentos, es común usar nisina en niveles que oscilan entre ~ 1-25 ppm, según el tipo de alimento y la aprobación reglamentaria. Como aditivo alimentario , la nisina tiene un número E de E234.
Otro
Debido a su espectro de actividad naturalmente selectivo, también se emplea como agente selectivo en medios microbiológicos para el aislamiento de bacterias gramnegativas, levaduras y mohos.
La nisina también se ha utilizado en aplicaciones de envasado de alimentos y puede servir como conservante mediante la liberación controlada sobre la superficie de los alimentos desde el envase de polímero. [3]
En combinación con miconazol, se ha estudiado como posible tratamiento para las infecciones por Clostridium difficile . [ cita requerida ]
Otras lecturas
- Fukase, Koichi; Kitazawa, Manabu; Sano, Akihiko; Shimbo, Kuniaki; Fujita, Hiroshi; Horimoto, Shingo; Wakamiya, Tateaki; Shiba, Tetsuo (1988). "Síntesis total de péptido antibiótico nisina". Letras de tetraedro . 29 (7): 795–798. doi : 10.1016 / s0040-4039 (00) 80212-9 .( Síntesis total )
- Buchman, GW; Banerjee, S; Hansen, JN (1988). "Estructura, expresión y evolución de un gen que codifica el precursor de la nisina, una pequeña proteína antibiótica". J Biol Chem . 263 (31): 16260–6. PMID 3141403 .( Biosíntesis )
- http://medicalxpress.com/news/2012-10-common-food-tumor-growth.html
- Enciclopedia de microbiología de los alimentos - Página 187 books.google.ae/books? ISBN 0123847338
Referencias
- ^ Ageconsearch .umn .edu / flujo de bits / 90779 /2 / CP% 2,001% 2,005% 20Nisin% 20Report .pdf
- ^ Chandrasekar, Vaishnavi (2015). "Modelado del desarrollo de zonas de inhibición en un bioensayo de difusión en agar" . Ciencia de los alimentos y nutrición . 3 (5): 394–403. doi : 10.1002 / fsn3.232 . PMC 4576963 . PMID 26405525 .
- ^ Chandrasekar, Vaishnavi (2017). "Liberar cinética de nisina de películas del complejo de quitosano-alginato". Revista de ciencia de los alimentos . 81 (10): E2503 – E2510. doi : 10.1111 / 1750-3841.13443 . PMID 27635864 .
enlaces externos
- Nisin A
- Nisin Z
- Nisin Q
- Nisin F
- Nisin U